Single-Molecule Fluorescence Spectroscopy of the Folding of a Repeat Protein

در این پایان نامه از طیف سنجی انتقال انرژی رزونانس فلورسانس تک مولکولی (FRET) برای بررسی تاخوردگی پروتئینی که متعلق به خانواده بزرگ و مهم پروتئین های تکراری است استفاده شد. کوهن نشان می‌دهد که دینامیک ترکیب‌های منبسط شده احتمالاً بسیار سریع است و حرکت فنری مانند کل زنجیره را نشان می‌دهد. این یافته‌ها نور جدیدی را بر خاصیت ارتجاعی ساختار در پروتئین‌های تکراری نشان می‌دهد که به عملکرد آنها در اتصال شرکای متعدد و متفاوت مرتبط است. این خلاصه تحقیق مختصر، بینش مفیدی را برای دانشجویانی که در مقطع دکترا در این زمینه یا حوزه مرتبط شروع می‌کنند، و محققانی که وارد این رشته می‌شوند، ارائه می‌کند.

In this thesis single-molecule fluorescence resonance energy transfer (FRET) spectroscopy was used to study the folding of a protein that belongs to the large and important family of repeat proteins. Cohen shows that the dynamics of the expanded conformations is likely to be very fast, suggesting a spring-like motion of the whole chain. The findings shed new light on the elasticity of structure in repeat proteins, which is related to their function in binding multiple and disparate partners. This concise research summary provides useful insights for students beginning a PhD in this or a related area, and researchers entering this field.