Intrinsically Disordered Proteins Studied by NMR Spectroscopy

این کتاب پدیده تغییر پارادایم پروتئین‌های ذاتاً بی‌نظم (IDPs) و پروتئین‌های ترکیبی حاوی دامنه‌های مرتب شده و مناطق IDP کاربردی (IDPR) را مورد بحث قرار می‌دهد. ویژگی های IDP ها و IDPR ها به شدت مکمل آن هایی هستند که از وجود چین های سه بعدی منحصر به فرد و کاملاً تعریف شده ناشی می شوند. اختلال ذاتی پروتئین که برای مدت طولانی در مطالعات با وضوح بالا در مورد پروتئین ها نادیده گرفته شده است، اکنون به عنوان یکی از ویژگی های کلیدی برای طیف گسترده ای از عملکردهای سلولی شناخته شده است، جایی که انعطاف پذیری ساختاری یک مزیت عملکردی از نظر انعطاف پذیری و بی بندوباری و این حجم است. این تحقیق جدید هیجان انگیز را بررسی می کند.

پیشرفت اخیر در این زمینه چشم انداز ما را برای مطالعه آوارگان داخلی از طریق NMR به شدت تغییر داده است: اکنون می توان آوارگان داخلی پیچیده تر را مشخص کرد، طیف گسترده ای از موارد قابل مشاهده را می توان تعیین کرد و گزارش در مورد ساختار و خواص دینامیکی، روش های محاسباتی برای توصیف ساختار و دینامیک در حال توسعه مداوم هستند و IDP ها را می توان در محیط هایی به پیچیدگی سلول های کامل مطالعه کرد. این جلد امکانات هیجان‌انگیز جدیدی را که توسط NMR ارائه می‌شود ارتباط برقرار می‌کند و سؤالات باز را برای تقویت پیشرفت‌های بیشتر ارائه می‌کند.

پروتئین‌های با اختلال ذاتی مطالعه شده توسط طیف‌سنجی NMR یک عکس فوری ارائه می‌دهد. به محققانی که وارد این حوزه می شوند و همچنین ارائه یک نمای کلی فعلی برای دانشمندان با تجربه تر در زمینه های مرتبط.

This book discusses the paradigm-shifting phenomenon of intrinsically disordered proteins (IDPs) and hybrid proteins containing ordered domains and functional IDP regions (IDPRs). The properties of IDPs and IDPRs are highly complementary to those deriving from the presence of a unique and well-defined three-dimensional fold. Ignored for a long time in high-resolution studies of proteins, intrinsic protein disorder is now recognized as one of the key features for a large variety of cellular functions, where structural flexibility presents a functional advantage in terms of binding plasticity and promiscuity and this volume explores this exciting new research.

Recent progress in the field has radically changed our perspective to study IDPs through NMR: increasingly complex IDPs can now be characterized, a wide range of observables can be determined reporting on the structural and dynamic properties, computational methods to describe the structure and dynamics are in continuous development and IDPs can be studied in environments as complex as whole cells. This volume communicates the new exciting possibilities offered by NMR and presents open questions to foster further developments.

Intrinsically Disordered Proteins Studied by NMR Spectroscopy provides a snapshot to researchers entering the field as well as providing a current overview for more experienced scientists in related areas.