دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
دانلود کتاب Über die in organischen Persäuren löslichen Proteine der Wolle unter besonderer Berücksichtigung der tyrosinreichen Proteine
دانلود کتاب درباره پروتئین های موجود در پشم که در پراسیدهای آلی محلول هستند، با اشاره ویژه به پروتئین های غنی از تیروزین
مشخصات کتاب
Über die in organischen Persäuren löslichen Proteine der Wolle unter besonderer Berücksichtigung der tyrosinreichen Proteine
ویرایش: 1
نویسندگان: Dr. rer. nat. Helmut Brunner (auth.)
سری: Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen
ISBN (شابک) : 9783531023274, 9783322880987
ناشر: VS Verlag für Sozialwissenschaften
سال نشر: 1973
تعداد صفحات: 64
زبان: German
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود)
حجم فایل: 2 مگابایت
قیمت کتاب (تومان) : 32,000
کلمات کلیدی مربوط به کتاب درباره پروتئین های موجود در پشم که در پراسیدهای آلی محلول هستند، با اشاره ویژه به پروتئین های غنی از تیروزین: علم، عمومی
در صورت تبدیل فایل کتاب Über die in organischen Persäuren löslichen Proteine der Wolle unter besonderer Berücksichtigung der tyrosinreichen Proteine به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب درباره پروتئین های موجود در پشم که در پراسیدهای آلی محلول هستند، با اشاره ویژه به پروتئین های غنی از تیروزین نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
توضیحاتی در مورد کتاب درباره پروتئین های موجود در پشم که در پراسیدهای آلی محلول هستند، با اشاره ویژه به پروتئین های غنی از تیروزین
اولین تعیین توالی یک پروتئین، انسولین، توسط Sanger (1) در سال 1955، مراحل ضروری برای تعیین ساختار یک پروتئین دی سولفید، یعنی برش انتخابی پل های سیستین، جداسازی و خالص سازی فراکسیون های حاصل و در نهایت را نشان می دهد. خصوصیات پپتیدهای یکنواخت همچنین تلاش هایی برای دنبال کردن این مسیر در آنالیز شیمیایی پشم انجام شده است که نشان دهنده سیستم پیچیده ای از پروتئین های دی سولفید است. تفاوت اصلی بین فرآیندهای کلاسیک برای به دست آوردن پروتئین های محلول از پشم در روش های مورد استفاده برای شکافتن پل های سیستین است. گدارد و مایکلیس در سال 1934 نشان دادند که کراتین را می توان با احیا با تیوگلیکولات حل کرد (2). مسیر اکسیداسیون انتخابی سیستین در پروتئین ها توسط جی. تونیس و آر. آنها دریافتند که به عنوان مثال به عنوان مثال، در مورد کازئین محلول در اسید فرمیک، تنها این سه اسید آمینه با پراکسید هیدروژن اضافه شده واکنش نشان دادند (4). الکساندر و همکارانش این یافته ها را در تحقیقات کراتین به کار بردند (5). آنها توانستند نشان دهند که اسید پراستیک اثر ویژه ای مشابه اسید پرفورمیک دارد و همچنین مزیت پایداری بیشتر در محلول آبی را که D'Ans و Kneip قبلاً در سال 1915 ایجاد کرده بودند، ارائه می دهد. پس از اکسیداسیون با اسید پراستیک یا اسید پرامیک، حدود 90 درصد کراتین پشم در آمونیاک رقیق شده 10 ثانیه می شود (7) (8) (9). حدود 60٪ از این می تواند توسط اسیدی شدن رسوب کند، به اصطلاح "a-keratosis"، در حالی که "t-keratosis" در محلول باقی می ماند. قسمتی از پشم اکسید شده که در اسیدها و قلیاها نامحلول است «/3-کراتوزیس» نامیده می شود (10).
توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی
Die erste Sequenzermittlung eines Proteins, des Insulins, durch Sanger (1) 1955 zeigt die wesentlichen Schritte fUr die StrukturaufkHirung eines Disul fidproteins, namlich die se1ektive Spaltung der Cystinbrucken, Trennung und Reinigung der entstehenden Fraktionen und schlieinich die Charakteri sierung der einheitlichen Peptide. Auch bei der chemischen Untersuchung der Wolle, die ein besonders kompliziertes System von Disulfidproteinen darste1lt, hat man versucht, diesen Weg zu gehen. Die klassischen Ver fahren zur Gewinnung loslicher Proteine aus Wolle unterscheiden sich hauptsachlich in den Methoden, die zur Spaltung der Cystinbrucken ange wendet werden. Goddard und Michaelis zeigten 1934, daB man Keratin durch Reduktion mit Thiog1ykolat in Losung bringen kann (2). Den Weg zur selektiven Oxydation von Cystin in Proteinen wiesen G. Toennies und R. P. Homiller, die 1942 feststellten, daB Perameisensaure nur Tryptophan, Methionin und Cystin oxydiert (3). Sie fanden, daB z. B. beim Casein, das in Ameisensaure ge lOst war, nur diese drei Aminosauren mit zugesetztem Wasserstoffperoxid reagierten (4). Alexander und Mitarbeiter ubertrugen diese Erkenntnisse auf die Keratinforschung (5). Sie konnten nachweis en, daB Peressigsaure ahnlich spezifisch wirkt wie Perameisensaure und zudem den Vorteil einer groBeren Stabilitat in waBriger Losung bietet, was bereits D' Ans und Kneip 1915 festgestellt hatten (6). Nach Oxydation mit Peressig- oder Peramei sensaure werden etwa 90 % des Wollkeratins in verdunntem Ammoniak 10s lich (7)(8)(9). Durch Ansauern kann man daraus etwa 60 % ausfallen, die sogenannte "a-Keratose", wahrend die" t-Keratose" in Losung bleibt. Der in Sauren und Laugen un10sliche Anteil der oxydierten Wolle wird "/3-Keratose" genannt (10).
فهرست مطالب
Front Matter....Pages 1-4
Einleitung....Pages 5-6
Aufgabenstellung....Pages 6-6
Theoretischer Teil....Pages 7-36
Experimenteller Teil....Pages 37-41
Anhang....Pages 42-62
Back Matter....Pages 63-64
