دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: نویسندگان: Aggarwal B.B., Samanta A., Feldmann M. سری: ناشر: سال نشر: 2000 تعداد صفحات: 14 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 287 کیلوبایت
در صورت تبدیل فایل کتاب TNF Receptors به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب گیرنده های TNF نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
گیرنده های TNF که معمولا به عنوان نوع I و نوع II با جرم مولکولی 55-60 کیلو دالتون و 75-80 کیلو دالتون شناخته می شوند، به ترتیب دارای یک دامنه خارج سلولی غنی از سیستئین و یک دامنه گذرنده مجزا هستند. گیرنده نوع I در همه انواع سلول بیان می شود، در حالی که نوع II فقط توسط سلول های سیستم ایمنی و روی سلول های اندوتلیال بیان می شود. بیشتر سیگنال های TNF از طریق گیرنده نوع I واسطه می شوند. نقش دقیق گیرنده نوع II هنوز نامشخص است. حوزه سیتوپلاسمی هر دو گیرنده فاقد هرگونه فعالیت آنزیمی است. حوزه مرگ موجود در بخش سیتوپلاسمی گیرنده نوع I، حداقل 20 پروتئین مختلف را برای تشکیل یک آبشار که منجر به فعالسازی پاسخهای سلولی مختلف از جمله آپوپتوز، فاکتور رونویسی هستهای NFkB و کیناز N ترمینال C-Jun میشود، جذب میکند. اشکال محلول هر دو نوع گیرنده TNF، متشکل از یک دامنه خارج سلولی، در محیط های کشت سلولی شرایط آزمایشگاهی و در سرم، ادرار، مایعات سینوویال و مایعات نخاعی مغزی بیماران مبتلا به بیماری های مختلف شناسایی شده است. فرم محلول گیرنده نوع II برای استفاده انسانی در آرتریت روماتوئید تایید شده است.
The TNF receptors, commonly referred to as type I and type II with a molecular mass of 55-60 kDa and 75-80 kDa, respectively, share a cysteine-rich extracellular domain and a distinct transmembrane domain. Type I receptor is expressed in all cell types, whereas type II is expressed only by cells of the immune system and on endothelial cells. Most TNF signals are mediated through the type I receptor; the precise role of type II receptor is still unclear. The cytoplasmic domains of both receptors lack any enzymatic activity. The death domain present in the cytoplasmic portion of the type I receptor is known to recruit at least 20 different proteins to form a cascade leading to activation of various cellular responses including apoptosis, nuclear transcription factor NFkB, and c-Jun N-terminal kinase. Soluble forms of both types of TNF receptors, consisting of an extracellular domain, have been identified in in vitro cell culture conditioned media and in serum, urine, synovial fluids, and cerebral spinal fluids of patients with various diseases. The soluble form of the type II receptor has been approved for human use in rheumatoid arthritis.