دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
دانلود کتاب The Guanine — Nucleotide Binding Proteins: Common Structural and Functional Properties
دانلود کتاب گوانین - پروتئین های اتصال نوکلئوتیدی: ویژگی های ساختاری و عملکردی مشترک
مشخصات کتاب
The Guanine — Nucleotide Binding Proteins: Common Structural and Functional Properties
ویرایش: 1 نویسندگان: J. Nyborg, T. la Cour (auth.), L. Bosch, B. Kraal, A. Parmeggiani (eds.) سری: ISBN (شابک) : 9781475720396, 9781475720372 ناشر: Springer US سال نشر: 1989 تعداد صفحات: 396 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 13 مگابایت
قیمت کتاب (تومان) : 70,000
کلمات کلیدی مربوط به کتاب گوانین - پروتئین های اتصال نوکلئوتیدی: ویژگی های ساختاری و عملکردی مشترک: بیوشیمی، عمومی
در صورت تبدیل فایل کتاب The Guanine — Nucleotide Binding Proteins: Common Structural and Functional Properties به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب گوانین - پروتئین های اتصال نوکلئوتیدی: ویژگی های ساختاری و عملکردی مشترک نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
توضیحاتی در مورد کتاب گوانین - پروتئین های اتصال نوکلئوتیدی: ویژگی های ساختاری و عملکردی مشترک
این جلد شامل مجموعه مقالات کارگاه تحقیقاتی پیشرفته EMBO-NATO-CEC در مورد "پروتئین های اتصال به نوکلئوتید گوانین. خصوصیات ساختاری و عملکردی مشترک" است که در Renesse، هلند، 6 تا 11 اوت 1988 برگزار شد. انتقال اطلاعات یکی از مهمترین فرآیندهای حیات سلولی است و متنوع ترین عملکردهای فیزیولوژیکی را در بر می گیرد. غشای سلولی، به عنوان هدف اجباری برای سیگنالهای خارجی، مسیرهای پیچیدهای را در خود جای میدهد که سیگنالها را از گیرندههای محرکهای خارجی به عامل سیتوپلاسمی انتقال میدهند. پروتئین های هتروتریمری اجزای اساسی این مسیرها هستند. پروتئین های دیگری که مونومر هستند ممکن است مرتبط با غشاء یا به شکل محلول در سیتوپلاسم یافت شوند و همچنین می توانند در انتقال سیگنال عمل کنند. انتقال درون سلولی سیگنال ها ممکن است به روش مشابهی انجام شود، سنتز پروتئین یک مثال شناخته شده است. این یکی از قابل توجه ترین و گیج کننده ترین مشاهدات سال های اخیر است که همه این پروتئین ها از نظر عملکردی و ساختاری خواص مشترکی دارند. ساختارهای اولیه آنها پیوندهای مشابه مشخصی را نشان میدهند که در بیشتر موارد در بخش انتهایی NH2 مولکول متمرکز شدهاند. همه آنها به نوکلئوتیدهای گوانین متصل می شوند (از این رو نام عمومی G-proteins) و GTPases هستند، یک فعالیت آنزیمی حیاتی، زیرا کمپلکس فعال القا شده توسط GTP را به مجتمع غیرفعال ناشی از GDP تبدیل می کند. توالی های اجماع در صورتی که مسئول تعامل با بخش های مختلف نوکلئوتید گوانین باشند، شناسایی شده اند.
توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی
This volume contains the proceedings of the EMBO-NATO-CEC Advanced Research Workshop on "Guanine-nucleotide binding proteins. Common structural and functional properties", which was held in Renesse, The Netherlands, August 6-11, 1988. The transmission of information is one of the most important processes in cellular life and involves the most diverse physiological functions. The cellular membrane, as the obligatory target for external signals, harbours complex pathways transducing the signals from the receptors of the external stimuli to the cytoplasmic effector. Heterotrimeric proteins are fundamental components of these pathways. Other proteins that are monomeric may be found associated with the membrane or in soluble form in the cytoplasm, and' can also function in signal transduction. Intracellular transmission of signals may proceed in an analogous fashion, protein synthesis being a well-known example. It is one of the most remarkable and puzzling observations of recent years that all of these proteins share common properties, both functionally and structurally. The ir primary structures show pronounced s imilari ties, in most cases concentrated in the NH2-terminal portion of the molecule. They all bind guanine nucleotides (hence the general name of G-proteins) and are GTPases, a crucial enzymatic activity, since it converts the active complex induced by GTP into the inactive one induced by GDP. Consensus sequences have been ident if ied as responsable for interact ing with the different parts of the guanine nucleotide.
فهرست مطالب
Front Matter....Pages i-x
Front Matter....Pages 1-1
New Structural Data on Elongation Factor-Tu:Gdp Based on X-Ray Crystallography....Pages 3-14
Progress on the Three-Dimensional Structural Determination of Trypsin-Modified EF-TU-GDP....Pages 15-25
Three-Dimensional Structure of ras p21 Proteins....Pages 27-34
The GTP-Binding Domain Revisited....Pages 35-48
Front Matter....Pages 49-49
Novel Mutants of EF-Tu....Pages 51-56
The Elongation Factor EF-Tu FROM E. Coli Activates The tRNA- Tufb Operon in Trans by Binding To A Cis -Acting Region Upstream of The Promoter....Pages 57-65
Structure-Function Relationships of The Gtp-Binding Domain of Elongation Factor Tu....Pages 67-75
A Mutation That Hinders The GTP Induced Aminoacyl-tRNA BINDING of ELONGATION Factor TU....Pages 77-85
The Application of Fluorescent and Photosensitive Analogues of Guanine Nucleotides to the Function and Structure of G-Binding Proteins....Pages 87-97
Affinity Labeling of the GDP/GTP Binding Site in Thermus Thermophilus Elongation Factor Tu....Pages 99-110
Characterization of Elongation Factor Tu from Bacillus Subtilis Modified by Affinity Labelling....Pages 111-119
Effects of Kirromycin on the Elongation Factor EF-Tu and its Interactions with GDP or GTP and tRNA. The Application of zone-Interference Gel Electrophoresis, a New Method for the Analysis of Weak Complexes....Pages 121-129
Factors and Ribosomes: Their Coupling and Mode of Signal Processing....Pages 131-142
The Structure and Regulation of Mammalian Initiation Factor eIF2....Pages 143-150
Front Matter....Pages 151-151
Structure of the Human ras Gene Family....Pages 153-163
A Mutational Analysis of ras Function....Pages 165-177
Analysis of the Biochemical and Biological Activities of Deletion Mutants of the H-Ras P21 Protein Suggest That Gap is an Essential Component of Its Effector Function....Pages 179-190
Purification and Molecular Cloning of Bovine GAP....Pages 191-200
The Function of the Mammalian Ras Proteins....Pages 201-207
Biochemical Properties of Ha-Ras Encoded P21 Mutants....Pages 209-214
Front Matter....Pages 151-151
Structural And Functional Studies on c-P21, v-P21 and the Genetically Engineered Guanine Nucleotide Binding Domain of EF-Tu....Pages 215-227
Structure and Function of ras p21: Studies BY Site-Directed Mutagenesis....Pages 229-239
The Cyclic Amp Producing Pathway in Saccharomyces Cerevisiae Involves CDC25 and ras Genes Products....Pages 241-249
Mutations at the RAS2 Locus that, in a ras1- Background, Impair the Growth of Yeast on Nonfermentable Carbon Sources....Pages 251-256
Structural and Functional Analysis of ypt Proteins, a Family of ras -Related Nucleotide-Binding Proteins in Eukaryotic Cells....Pages 257-264
Analysis of the ras Gene Function in Dictyostelium Discoideum ....Pages 265-272
Identification of Guanine-Nucleotide Binding Proteins in Plants: Structural Analysis and Evolutionary Comparison of the Ras-Related Ypt-Gene Family from Zea Mays....Pages 273-284
Does HIV NEF Protein Belong to the G-Protein Family?....Pages 285-288
Front Matter....Pages 289-289
Structure and Function of G Proteins from Mammalian and Yeast Cells....Pages 291-304
Three Forms of G i Discriminated by Synthetic Peptide Antisera....Pages 305-311
Identification of Functional Domains in G Protein α Chains....Pages 313-324
Behavior of Membrane Guanine-Nucleotide Binding Proteins as Signal Transducers....Pages 325-335
Transducin: The Molecular Switch in Visual Excitation and a Model for Biological Coupling Enzymes....Pages 337-348
A Novel Cytosolic GTP-Binding Protein with Phospholipid Stimulated GTP-Binding And GTPase Activity....Pages 349-357
Role of a G Protein Homolog in Yeast Pheromone Response....Pages 359-367
Signal-Transducing G-Proteins in Dictyostelium Discoideum ....Pages 369-375
Front Matter....Pages 377-377
Tubulin as a G-Protein: Regulation of Tubulin-Tubulin Interactions by GTP Hydrolysis....Pages 379-384
Tubulin Structure and Nucleotide Binding....Pages 385-390
Tubulin as a G Protein?....Pages 391-402
Back Matter....Pages 403-409
