دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Veronika Csizmók, Peter Tompa (auth.), Judit Ovádi, Ferenc Orosz (eds.) سری: Focus on Structural Biology 7 ISBN (شابک) : 9781402094330, 9781402094347 ناشر: Springer Netherlands سال نشر: 2009 تعداد صفحات: 283 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 5 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب جمع شدن و جمع بندی نادرست پروتئین: بیماری های نورودژنراتیو: زیست پزشکی عمومی، پزشکی مولکولی، علوم اعصاب، زیست شناسی سلولی، بیوشیمی پزشکی، نوروبیولوژی
در صورت تبدیل فایل کتاب Protein Folding and Misfolding: Neurodegenerative Diseases به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب جمع شدن و جمع بندی نادرست پروتئین: بیماری های نورودژنراتیو نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
افزایش سن جمعیت در سراسر جهان، بیماریهای عصبی را در کانون توجه قرار داده است. تعدادی از بیماریهای تخریبکننده عصبی انسان در حال حاضر بهعنوان بیماریهای ساختاری شناخته میشوند که غالباً توسط تجمع پروتئینهای بازشده یا نادرست تا شده ایجاد میشوند. دانش در مورد پروتئین های ذاتا بدون ساختار، خانواده جدیدی از محصولات ژنی و همچنین در مورد پروتئین های نادرست تولید شده توسط جهش ژنتیکی یا اثرات محیطی به طور گسترده در سال های گذشته جمع آوری شده است. این پروتئینها اغلب باعث استرس پروتئولیتیک میشوند و/یا وارد برهمکنشهای غیرفیزیولوژیکی پروتئین-پروتئین میشوند که منجر به جداسازی تودههای پروتئینی میشود که مجموعهای از اجزای بسیاری هستند که هنوز شناسایی نشدهاند، علاوه بر رسوب پپتیدها و پروتئینها که بهخوبی مشخص شدهاند. مانند b-amyloid، tau، a-synuclein و پروتئین های حاوی پلی گلوتامین. این مجموعههای پروتئینی فراساختارهای متنوعی مانند آگرزومها، الیاف، الیگومرها یا ساختارهای آمورف را نشان میدهند، با این حال، ماهیت این گونهها در رابطه با اثرات محافظت سلولی یا سیتوتوکسیک آنها هنوز روشن نشده است.
تمرکز اصلی این جلد بر این است. رویدادهای مولکولی آغاز شده توسط پروتئینهای بازشده یا نادرست تا شده که منجر به بیماریهای ساختاری انسانی میشوند را با تأکید ویژه بر همبستگیهای ماکرومولکولی پروتئینهای بد تا شده در فراساختارهای مشخصی که عمدتاً در بیماریهای پارکینسون و آلزایمر یافت میشوند، مرور کنید. این کتاب دانش ساختاری انباشتهشده برای پروتئینهای بهخوبی مطالعهشده و تازه کشفشده درگیر در اختلالات ساختاری پارادایمیک را با هدف گسترش درک ما از پاتومکانیسمهای تخریب عصبی، که برای یافتن مداخلات درمانی مؤثری که میتواند مانع یا دور زدن توسعه بیماریها شود، حیاتی است، مرور میکند. اختلالات نورودژنراتیو در انسان.
The worldwide increasing age of populations brought the neurodegenerative diseases into the focus of interest. A number of the diverse human neurodegenerative diseases are now recognized as conformational diseases frequently caused by aggregations of unfolded or misfolded proteins. Knowledge on the intrinsically unstructured proteins, a new family of gene products as well as on the misfolded proteins produced by genetic mutation or environmental effects has been extensively accumulated in the past years. These proteins frequently cause proteolytic stress and/ or enter into aberrant, non-physiological protein-protein interactions leading to sequestration of protein aggregates which are assemblies of many not-yet-identified components in addition to the deposition of well-characterized misfolded peptides and proteins such as b-amyloid, tau, a-synuclein and polyglutamine containing proteins. These protein assemblies display diverse ultrastructures such aggresomes, fibers, oligomers or amorphous structures, however, the nature of these species concerning their cytoprotective or cytotoxic effects has not been clarified yet.
The main focus of this volume is to review the molecular events initiated by unfolded or misfolded proteins leading to conformational human diseases, with special emphasis on the macromolecular homo- and heteroassociations of the malfolded proteins into characteristic ultrastructures found primarily in Parkinson’s and Alzheimer’s diseases. This book reviews the structural knowledge accumulated for well-studied and for newly discovered proteins involved in paradigmatic conformational disorders with the aim to broaden our understanding of the pathomechanisms of neurodegeneration, which is crucial for finding effective therapeutic interventions that could prevent or circumvent the development of neurodegenerative disorders in humans.
Front Matter....Pages I-XIII
Structural Disorder and Its Connection with Misfolding Diseases....Pages 1-19
Intrinsic Disorder in Proteins Associated with Neurodegenerative Diseases....Pages 21-75
Dynamic Role of Ubiquitination in the Management of Misfolded Proteins Associated with Neurodegenerative Diseases....Pages 77-95
Protein Misfolding and Axonal Protection in Neurodegenerative Diseases....Pages 97-110
Endoplasmic Reticulum Stress in Neurodegeneration....Pages 111-132
Involvement of Alpha-2 Domain in Prion Protein Conformationally-Induced Diseases....Pages 133-157
Synuclein Structure and Function in Parkinson’s Disease....Pages 159-174
Inhibition of α-Synuclein Aggregation by Antioxidants and Chaperones in Parkinson’s Disease....Pages 175-206
Novel Proteins in α-Synucleinopathies....Pages 207-224
TPPP/p25: A New Unstructured Protein Hallmarking Synucleinopathies....Pages 225-250
Protein-Based Neuropathology and Molecular Classification of Human Neurodegenerative Diseases....Pages 251-272
Back Matter....Pages 273-277