Metals in Biology: Applications of High-Resolution EPR to Metalloenzymes

فلزات در زیست شناسی
کاربردهای EPR با وضوح بالا در متالوآنزیم ها

پروف. گریم آر. هانسون، دانشگاه کوئینزلند و پروفسور لارنس جی. برلینر، دانشگاه دنور

یون‌های فلزی در زیست‌شناسی حوزه‌ای در حال گسترش در علم و پزشکی است که یون‌های فلزی را در بر می‌گیرد. پروتئین ها و آنزیم ها، بیوسنتز آنها، کاتالیز، انتقال الکترون، قاچاق یون های فلزی، تنظیم ژن و بیماری. در حالی که کریستالوگرافی اشعه ایکس تصاویری فوری از ساختارهای هندسی کوفاکتورهای ردوکس سایت فعال در این پروتئین ها ارائه کرده است، استفاده از طیف سنجی EPR با وضوح بالا در ارتباط با محاسبات شیمی کوانتومی، در بسیاری از موارد، درک دقیق مکانیزم متالوآنزیم ها را از طریق بررسی ساختار هندسی و الکترونیکی مواد واسطه‌ای آنزیم-سوبسترا و کمپلکس‌های محصول.

این جلد، بخش دوم از مجموعه‌ای دو جلدی، کاربرد وضوح بالا را نشان می‌دهد. طیف‌سنجی EPR در تعیین ساختار هندسی و الکترونیکی مراکز یون فلزی سایت فعال در خوشه گوگرد آهن حاوی متالوپروتئین‌ها، متالوآنزیم‌های مولیبدن تک هسته‌ای، آنزیم‌های حاوی منگنز و متالوپروتئین‌های جدید. فصول زیر که توسط متخصصان رشته خود نوشته شده است، عبارتند از:

• یک مقدمه: جان پیلبرو
• Electron Magnetic رزونانس پروتئین های آهن-گوگرد در زنجیره های انتقال الکترون - پیچیدگی حل: ریچارد کاماک، فریزر مک میلان
• کاتالیز و تنظیم ژن: هلموت بینرت
• خوشه‌های گوگرد آهن در آنزیم‌های رادیکال SAM: طیف‌سنجی و هماهنگی: سرژ گامبارلی، اتین مولیز، مارک فونتکاو
• مطالعات EPR گزانتین اکسیدرودوکتاز و سایر هیدروکسیلازهای حاوی مولیبدن: راس هیل
• طیف‌سنجی EPR با وضوح بالا از آنزیم‌های Mo. اکسیدازهای سولفیت: مفاهیم ساختاری و عملکردی: جان انمارک، آندری آستاشکین، آرنولد رایتسیمرینگ
• دی متیل سولفوکسید (DMSO) ردوکتاز، عضوی از خانواده ردوکتاز DMSO از آنزیم های مولیبدن: Graeme Hanson، Ian Lane
• خوشه منگنز-کلسیم سیستم در حال تکامل اکسیژن: مدل‌های مصنوعی، مطالعات EPR و محاسبات ساختار الکترونیکی: Marcin Brynda، David Britt< /LI>
• آنزیم های وابسته به منگنز دو هسته ای: سارا اسمیت، کایران هادلر، گرهارد شنک، گریم هانسون، ناتاشا میتیک
• EPR آنزیم های روی جایگزین شده با کبالت: برایان بنت
• برهم کنش های فوق ریز و چهارقطبی در پروتئین وانادیل و مجتمع های مدل. تئوری و آزمایش: سارا لارسن، دنیس چستین

Metals in Biology
Applications of High Resolution EPR to Metalloenzymes

Prof. Graeme R. Hanson, University of Queensland and Prof. Lawrence J. Berliner, University of Denver

Metal ions in biology is an ever expanding area in science and medicine involving metal ions in proteins and enzymes, their biosynthesis, catalysis, electron transfer, metal ion trafficking, gene regulation and disease. While X-ray crystallography has provided snapshots of the geometric structures of the active site redox cofactors in these proteins, the application of high resolution EPR spectroscopy in conjunction with quantum chemistry calculations has enabled, in many cases, a detailed understanding of a metalloenzymes mechanism through investigations of the geometric and electronic structure of the resting, enzyme-substrate intermediates and product complexes.

This volume, Part II of a two-volume set demonstrates the application of high resolution EPR spectroscopy in determining the geometric and electronic structure of active site metal ion centers in iron sulfur cluster containing metalloproteins, mononuclear molybdenum metalloenzymes, manganese-containing enzymes and novel metalloproteins. The following chapters, written by experts in their fields, include:

• An Introduction: John Pilbrow
• Electron Magnetic Resonance of Iron-sulfur Proteins in Electron Transfer Chains - Resolving Complexity: Richard Cammack, Fraser MacMillan
• Catalysis and Gene Regulation: Helmut Beinert
• Iron Sulfur Clusters in Radical SAM Enzymes: Spectroscopy and Coordination: Serge Gambarelli, Etienne Mulliez, Marc Fontecave
• EPR Studies of Xanthine Oxidoreductase and Other Molybdenum-containing Hydroxylases: Russ Hille
• High Resolution EPR Spectroscopy of Mo-enzymes. Sulfite Oxidases: Structural and Functional Implications: John Enemark, Andrei Astashkin, Arnold Raitsimring
• Dimethylsulfoxide (DMSO) Reductase, a Member of the DMSO Reductase Family of Molybdenum Enzymes: Graeme Hanson, Ian Lane
• The Manganese-Calcium Cluster of the Oxygen Evolving System: Synthetic Models, EPR Studies, and Electronic Structure Calculations: Marcin Brynda, David Britt
• Binuclear Manganese-dependent enzymes: Sarah Smith, Kieran Hadler, Gerhard Schenk, Graeme Hanson, Nataša Mitic
• EPR of Cobalt-Substituted Zinc Enzymes: Brian Bennett
• Hyperfine and Quadrupolar Interactions in Vanadyl Protein and Model Complexes. Theory and Experiment: Sarah Larsen, Dennis Chasteen