ورود به حساب

نام کاربری گذرواژه

گذرواژه را فراموش کردید؟ کلیک کنید

حساب کاربری ندارید؟ ساخت حساب

ساخت حساب کاربری

نام نام کاربری ایمیل شماره موبایل گذرواژه

برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید


09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Hemoglobins, Part C Biophysical Methods

دانلود کتاب هموگلوبین ها ، روش های بیوفیزیکی قسمت C

Hemoglobins, Part C Biophysical Methods

مشخصات کتاب

Hemoglobins, Part C Biophysical Methods

ویرایش: 1 
نویسندگان: , ,   
سری: Methods in Enzymology 232 
ISBN (شابک) : 0121821331, 9780121821333 
ناشر: Academic Press 
سال نشر: 1994 
تعداد صفحات: 752 
زبان: English  
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 36 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 67,000



ثبت امتیاز به این کتاب

میانگین امتیاز به این کتاب :
       تعداد امتیاز دهندگان : 17


در صورت تبدیل فایل کتاب Hemoglobins, Part C Biophysical Methods به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب هموگلوبین ها ، روش های بیوفیزیکی قسمت C نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.


توضیحاتی در مورد کتاب هموگلوبین ها ، روش های بیوفیزیکی قسمت C

هموگلوبین در مهم ترین پیشرفت ها در درک ما از ژنتیک مدرن و زیست شناسی مولکولی نقش داشته است. اکنون، هموگلوبین مجدداً در یک حوزه جدید محور است: توسعه خون مصنوعی (جایگزین خون). آنها اطلاعات ارائه شده در جلد 76 را که بیش از 10 سال پیش منتشر شده بود، کاملاً به روز کردند و گسترش دادند. ویژگی های کلیدی * ساختار مولکولی و دینامیک * طیف سنجی * اتصال لیگاند * تجزیه و تحلیل و مدل سازی ریاضی


توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

Hemoglobin has been involved in the most significant advances in our understanding of modern genetics and molecular biology. Now, hemoglobin is again central to a new area: Development of artificial blood (blood substitute.)This volume of Methods in Enzymology and its companion Volume 231 are indispensable to anyone with a serious interest in this emerging field. They completely updated and extended the information presented in Volume 76, which was published more than 10 years ago. Key Features* Molecular structure and dynamics* Spectroscopy* Ligand binding* Mathematical analysis and modeling



فهرست مطالب

Contributors to Volume 232......Page 2
Preface......Page 5
Volume In Series......Page 7
[1] Acid-induced folding of heme proteins......Page 21
[2] X-ray crystallography of partially liganded structures......Page 34
[3] Structure and energy change in hemoglobin by hydrogen exchange labeling......Page 46
[4] High-pressure fluorescence methods for observing subunit dissociation in hemoglobin......Page 63
[5] Optical measurements of quaternary structural changes in hemoglobin......Page 77
[6] Allosteric equilibrium measurements with hemoglobin valency hybrids......Page 93
[7] Electron-transfer reactions of hemoglobin with small molecules A potential probe of conformational dynamics......Page 109
[8] Proton nuclear magnetic resonance studies of hemoglobin......Page 118
[9] Infrared methods for study of hemoglobin reactions and structures......Page 161
[10] Picosecond infrared spectroscopy of hemoglobin and myoglobin......Page 198
[11] Time-resolved resonance raman spectroscopy as probe of structure, dynamics, and reactivity in hemoglobin......Page 227
[12] Front-face fluorescence spectroscopy of hemoglobins......Page 254
[13] Stationary and time-resolved circular dichroism of hemoglobins......Page 270
[14] X-ray absorption spectroscopy of hemoglobin......Page 290
[15] Modulated excitation spectroscopy in hemoglobin......Page 317
[16] Picosecond phase grating spectroscopy applications to bioenergetics and protein dynamics......Page 347
[17] Assignment of rate constants for O2 and CO binding to α and β subunits within R- and T-state human hemoglobin......Page 386
[18] Ligand binding and conformational changes measured by time-resolved absorption spectroscopy......Page 410
[19] Femtosecond measurements of geminate recombination in heme proteins......Page 439
[20] Double mixing methods for kinetic studies of ligand binding in partially liganded intermediates of hemoglobin......Page 454
[21] Hemoglobin-liganded intermediates......Page 470
[22] Hemoglobin-oxygen equilibrium binding Rapid-scanning spectrophotometry and singular value decomposition......Page 486
[23] Oxygen equilibrium curve of concentrated hemoglobin......Page 512
[24] Bezafibrate derivatives as potent effectors of hemoglobin......Page 522
[25] Simulation of hemoglobin kinetics using finite element numerical methods......Page 540
[26] Adair fitting to oxygen equilibrium curves of hemoglobin......Page 582
[27] Weighted nonlinear regression analysis of highly cooperative oxygen equilibrium curves......Page 600
[28] Dimer-tetramer equilibrium in Adair fitting......Page 622
[29] Effects of wavelength on fitting Adair constants for binding of oxygen to human hemoglobin......Page 632
[30] Adair equation Rederiving oxygenation parameters......Page 659
[31] Linkage thermodynamics......Page 683
Author Index......Page 712
Subject Index......Page 735




نظرات کاربران