ورود به حساب

نام کاربری گذرواژه

گذرواژه را فراموش کردید؟ کلیک کنید

حساب کاربری ندارید؟ ساخت حساب

ساخت حساب کاربری

نام نام کاربری ایمیل شماره موبایل گذرواژه

برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید


09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Cytochromes P-450 and b5 : Structure, Function, and Interaction

دانلود کتاب Cytochromes P-450 و b5: ساختار، عملکرد و تعامل

Cytochromes P-450 and b5 : Structure, Function, and Interaction

مشخصات کتاب

Cytochromes P-450 and b5 : Structure, Function, and Interaction

ویرایش: 1 
نویسندگان: , , , , , , , , ,   
سری: Advances in Experimental Medicine and Biology 58 
ISBN (شابک) : 9781461590286, 9781461590262 
ناشر: Springer US 
سال نشر: 1975 
تعداد صفحات: 549 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 31 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 68,000



کلمات کلیدی مربوط به کتاب Cytochromes P-450 و b5: ساختار، عملکرد و تعامل: آناتومی حیوانات / مورفولوژی / بافت شناسی



ثبت امتیاز به این کتاب

میانگین امتیاز به این کتاب :
       تعداد امتیاز دهندگان : 17


در صورت تبدیل فایل کتاب Cytochromes P-450 and b5 : Structure, Function, and Interaction به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب Cytochromes P-450 و b5: ساختار، عملکرد و تعامل نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.


توضیحاتی در مورد کتاب Cytochromes P-450 و b5: ساختار، عملکرد و تعامل



P-450 وجه اشتراکی با ملت ما دارد که می تواند فیلا دلفیا را زادگاه خود بنامد. با این حال، تفاوت هایی نیز وجود دارد. آمریكا در این شهر متولد و نامگذاری شده است. P-450 برای اولین بار در اینجا شناسایی شد - یک رنگدانه عجیب و غریب با ترکیب CO بدون خانواده یا عملکرد. کارگران ژاپنی آن را به عنوان یک عضو غیر معمول از خانواده سیتوکروم شناسایی کردند. سرانجام، در فیلادلفیا، عملکرد بیولوژیکی آن برقرار شد و رشد آن به یک قدرت جهانی آغاز شد. P-450 از زمان کشف عملکرد آن به عنوان اکسیداز پایانی سیستم هیدروکسیلاز 21 استروئیدی میکروزوم های قشر آدرنال، ثابت کرده است که همین نقش را در طیف گسترده ای از دیگر سیستم های اکسیداز با عملکرد مختلط که در بیوسنتز و کاتابولیسم سلول یا اجزای خاص بدن نقش دارند، ایفا می کند. و همچنین در متابولیسم مواد خارجی وارد شده به موجودات. به نظر می‌رسد آنزیم‌های اکسیژن‌دهنده شبه P-450 اجزای بنیادی سلولی در اکثر ارگانیسم‌های هوازی هستند. فعال سازی اکسیژن مولکولی و الحاق یکی از اتم های آن به ترکیبات آلی که توسط آنزیم های P-450 کاتالیز می شوند، واکنش هایی هستند که نه تنها برای بیوسنتز و تخریب هورمون های استروئیدی ضروری برای حفظ حیات، بلکه برای فعال سازی متابولیک یا غیرفعال سازی مواد خارجی اهمیت حیاتی دارند. عواملی مانند داروها، نگهدارنده ها و افزودنی های مواد غذایی، حشره کش ها و مواد سرطان زا. علاوه بر این، سیستم‌های آنزیمی مرتبط با P-450 می‌توانند توسط این عوامل با پیامدهای بیولوژیکی قابل‌توجهی القا یا سرکوب شوند.


توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

P-450 has in common with our nation that it can call Phila­ delphia its hometown. Yet there are differences, too. The U. S. A. was born and named in this city. P-450 was first recog­ nized here -- an odd CO-combining pigment without family or func­ tion. Japanese workers identified it as an unusual member of the cytochrome family. Finally, in Philadelphia, its biological func­ tion was established and its growth to a global power initiated. Since discovery of its function as terminal oxidase of the 21-steroid hydroxylase system of adrenocortical microsomes, P-450 has proved to play the same role in a wide variety of other mixed function oxidase systems involved in biosynthesis and catabolism of specific cell or body components as well as in the metabolism of foreign substances entering organisms. P-450-like oxygenating enzymes appear to be fundamental cellular constituents in most forms of aerobic organisms. Activation of molecular oxygen and incorporation of one of its atoms into organic compounds as cata­ lyzed by P-450 enzymes are reactions of vital importance not only for biosynthesis and degradation of steroid hormones necessary for sustaining life, but also for metabolic activation or inactivation of foreign agents such as drugs, food preservatives and additives, insecticides and carcinogens. Moreover, P-450 linked enzyme sys­ tems can either be induced or suppressed by these agents with significant biological consequences.



فهرست مطالب

Front Matter....Pages i-xiii
Partial Purification and Separation of Multiple Forms of Cytochrome P-450 and Cytochrome P-448 from Rat Liver Microsomes....Pages 1-24
Biochemical Characterization of Highly Purified Cytochrome P-450 and Other Components of the Mixed Function Oxidase System of Liver Microsomal Membranes....Pages 25-46
Immunochemical and Compositional Comparison of Cytochrome P-450 cam of Pseudomonas Putida and P-450 LM of Phenobarbital-Induced Rabbit Liver Microsomes....Pages 47-53
Immunochemical and Functional Similarities and Differences among Iron-Sulfur Proteins Involved in Mammalian Steroidogenesis....Pages 55-71
General Discussion....Pages 73-80
Comparison of the Induction Course, Biophysical Chemical Interactions and Photochemical Action Spectra of Phenobarbital and 3-Methylcholanthrene Induced Hepatic Microsomal P-450....Pages 81-102
Cytochrome P-450 in the Activation and Inactivation of Carcinogens....Pages 103-115
Effect of Cyclic Amp on the Phenobarbital Induced Increase in Cytochrome P-450 and Hypertrophy of the Endoplasmic Reticulum of the Rat Liver....Pages 117-126
Evidence for the Activation of 3-Methylcholanthrene as a Carcinogen in vivo and as a Mutagen in vitro by P 1 -450 from Inbred Strains of Mice....Pages 127-149
Increased Translation as a Result of Elevated Initiation Factor Activity after Administration of 3-Methylcholanthrene....Pages 151-164
Discussion....Pages 165-173
Optical and Electron Paramagnetic Resonance Studies of Partially Purified Rabbit Liver Cytochrome P-450....Pages 175-187
Studies on the Spin State of 3-Methylcholanthrene Induced Cytochrome P-450 from Rat Liver....Pages 189-202
An Analysis of the Optical Titrations of the 430 and 455 NM Chromophores of Ethyl Isocyanide Complexes of Mammalian Hepatic Cytochrome P-450....Pages 203-212
Implication of Ligand Modified Spectra of Cytochrome P-450 Associated with Pregnenolone Synthesis in Mitochondria from Corpus Luteum....Pages 213-227
General Discussion....Pages 229-237
Studies on the Interaction of Water with Microsomal Cytochrome P-450....Pages 239-249
Drug Metabolism in Isolated Rat Liver Cells....Pages 251-269
Role of Phospholipids in Adrenocortical Microsomal Hydroxylation Reactions: Activation of Lipid-Depleted Microsomal Preparations by Non-Ionic Detergents....Pages 271-286
On the Structure of Putidaredoxin and Cytochrome P-450 cam and their Mode of Interaction....Pages 287-309
Metabolic Control of Cytochrome P-450 cam ....Pages 311-324
General Discussion....Pages 325-333
Relationship Between Microsomal Hydroxylase and Glucuronyltransferase....Pages 335-341
A Possible Role of Copper in the Regulation of Heme Biosynthesis Through Ferrochelatase....Pages 343-354
Mixed Function Oxidation and Intermediary Metabolism: Metabolic Interdependencies in the Liver....Pages 355-367
Dissociation of Microsomal Ethanol Oxidation from Cytochrome P-450 Catalyzed Drug Metabolism....Pages 369-382
General Discussion....Pages 383-386
Interaction Between Microsomal Electron Transfer Pathways....Pages 387-404
Role of Cytochrome b 5 in the NADH Synergism of NADPH-Dependent Reactions of the Cytochrome P-450 Monooxygenase System of Hepatic Microsomes....Pages 405-434
The Role of Cytochrome b 5 in Cytochrome P-450 Enzymes....Pages 435-445
Role of Cytochrome b 5 in NADPH- and NADH-Dependent Hydroxylation by the Reconstituted Cytochrome P-450- or P-448-Containing System....Pages 447-466
The Role of Cytochrome b 5 in Mixed Function Oxidations: Effect of Microsomal Binding of the Hemoprotein on Hepatic N-Demethylations....Pages 467-483
Comparison of Methods to Study Enzyme Induction in Man....Pages 485-502
General Discussion....Pages 503-510
Back Matter....Pages 511-554




نظرات کاربران