Acid Proteases:Structure, Function, and Biology

در ده سال گذشته، تعدادی از مقالات سمپوزیوم در مورد ساختار و عملکرد آنزیم های پروتئولیتیک منتشر شده است. پوشش آنها از پروتئازهای اسیدی محدود شده است، عمدتاً به دلیل فقدان اطلاعات جدید قابل توجه در مورد ساختار این آنزیم ها. با این حال، در چهار سال گذشته، ساختارهای اولیه و ثالثی تعدادی از پروتئازهای اسیدی تعیین شده است، که نیاز به بحث در مورد معانی داده های قدیمی و احتمالات آزمایش های جدید را برانگیخته است. به همین منظور بود که "کنفرانس پروتئازهای اسیدی: ساختار، عملکرد و زیست شناسی" برگزار شد. این کتاب در دانشگاه اوکلاهاما در 21 تا 24 نوامبر 1976 برگزار شد. این کتاب مجموعه ای از سخنرانی های اصلی ارائه شده در کنفرانس است. پروتئازهای اسیدی، طبق تعریف به گروهی از پروتئازها اطلاق می شود که دارای pH بهینه در محلول های اسیدی هستند. نمونه های کلاسیک پپسین و کیموزین هستند. برخی از ویژگی های کاتالیزوری آشکارا توسط این پروتئازها مشترک است، به ویژه مهار آنها توسط پپساتین. استفاده از غیرفعال‌کننده‌های فعال مرکزی مانند متیل استر دیازواستیل نورلوسین و 1،2-اپوکسی-3-(p-نیتروفنوکسی)پروپان نشان داده است که دو باقی مانده آسپارتیل کاتالیزوری در بیشتر این آنزیم‌ها وجود دارد. این ویژگی‌های ظاهری ذرت، پیشنهاد چندین محقق را برای نام‌گذاری این گروه از آنزیم‌ها \"آسپارتیل پروتئاز\" یا \"پروتئاز کربوکسیل\" برانگیخته است.

In the past ten years, a number of proceedings of symposia on the structure and function of proteolytic enzymes have been pub­ lished. Their coverage of acid proteases has been limited, mainly due to the lack of significant new information on the structure of these enzymes. In the last four years, however, the primary and tertiary structures of a number of acid proteases have been deter­ mined, prompting the need to discuss the meanings of the old data and the possibilities for new experimentations. It was for this purpose that the "Conference on Acid Proteases: Structure, Function, and Biology" was organized. It took place at the University of Oklahoma on November 21-24, 1976. This book is a collection of the main lectures delivered at the Conference. Acid Proteases, by definition refers to a group of proteases having an optimal pH in acidic solutions. The classic examples are pepsin and chymosin. Some catalytic features are obviously shared by these proteases, most notably, their inhibition by pepstatin. The use of active center-directed inactivators such as diazoacetyl­ norleucine methyl ester and 1,2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy)propane has shown that two catalytic aspartyl residues are present in most of these enzymes. These apparent cornmon features have prompted the suggestion by several investigators to name this group of enzymes "aspartyl proteases" or "carboxyl proteases".