دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
دسته بندی: میکروب شناسی ویرایش: 1 نویسندگان: Willy J. Peumans, Els J. M. Van Damme (auth.), J. Michael Lord, Martin R. Hartley (eds.) سری: Plant Cell Monographs 18 ISBN (شابک) : 3642121756, 9783642121753 ناشر: Springer-Verlag Berlin Heidelberg سال نشر: 2010 تعداد صفحات: 274 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 4 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب پروتئین های گیاهی سمی: بیوشیمی گیاهی، زیست سلولی، فیزیولوژی گیاهی، علوم گیاهی
در صورت تبدیل فایل کتاب Toxic Plant Proteins به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب پروتئین های گیاهی سمی نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
بسیاری از گیاهان آنزیم هایی تولید می کنند که در مجموع به عنوان پروتئین های غیرفعال کننده ریبوزوم (RIPs) شناخته می شوند. RIP ها حذف باقی مانده آدنین را از یک حلقه حفظ شده در RNA ریبوزومی بزرگ کاتالیز می کنند. باقی مانده آدنین حذف شده توسط این دپوریشن برای اتصال عوامل افزایش طول بسیار مهم است. ریبوزوم های اصلاح شده به این روش دیگر قادر به انجام سنتز پروتئین نیستند. بیشتر RIPها به صورت پلی پپتیدهای منفرد (RIPs نوع 1) وجود دارند که عمدتاً برای سلولهای پستانداران غیرسمی هستند زیرا قادر به ورود به آنها نیستند و بنابراین نمیتوانند به بستر ریبوزومی خود برسند. با این حال، در برخی موارد، RIP بخشی از یک هترودایمر است که پلی پپتید شریک آن یک لکتین است (RIPs نوع 2). این RIP های هترودیمری قادرند به سلول های پستانداران متصل شده و وارد آنها شوند. توانایی آنها در رسیدن به ریبوزوم ها و اصلاح آنها در سلول های هدف به این معنی است که این پروتئین ها برخی از قوی ترین سموم سیتوتوکسیک موجود در طبیعت هستند و به طور گسترده فرض می شود که نقش محافظتی را به عنوان بخشی از دفاع گیاه میزبان ایفا می کنند. RIP ها می توانند با القای آپوپتوز به سلول های هدف آسیب بیشتری وارد کنند. علاوه بر این، گیاهان خاصی لکتین هایی تولید می کنند که فاقد جزء RIP هستند اما سیتوتوکسیک نیز هستند. این کتاب بر ساختار/عملکرد و برخی کاربردهای بالقوه این پروتئینهای گیاهی سمی تمرکز دارد.
Many plants produce enzymes collectively known as ribosome-inactivating proteins (RIPs). RIPs catalyze the removal of an adenine residue from a conserved loop in the large ribosomal RNA. The adenine residue removed by this depurination is crucial for the binding of elongation factors. Ribosomes modified in this way are no longer able to carry out protein synthesis. Most RIPs exist as single polypeptides (Type 1 RIPs) which are largely non-toxic to mammalian cells because they are unable to enter them and thus cannot reach their ribosomal substrate. In some instances, however, the RIP forms part of a heterodimer where its partner polypeptide is a lectin (Type 2 RIPs). These heterodimeric RIPs are able to bind to and enter mammalian cells. Their ability to reach and modify ribosomes in target cells means these proteins are some of the most potently cytotoxic poisons found in nature, and are widely assumed to play a protective role as part of the host plant’s defenses. RIPs are able to further damage target cells by inducing apoptosis. In addition, certain plants produce lectins lacking an RIP component but which are also cytotoxic. This book focuses on the structure/function and some potential applications of these toxic plant proteins.
Front Matter....Pages i-x
Evolution of Plant Ribosome-Inactivating Proteins....Pages 1-26
RNA N -Glycosidase Activity of Ribosome-Inactivating Proteins....Pages 27-39
Enzymatic Activities of Ribosome-Inactivating Proteins....Pages 41-54
Type I Ribosome-Inactivating Proteins from Saponaria officinalis ....Pages 55-78
Type 1 Ribosome-Inactivating Proteins from the Ombú Tree ( Phytolacca dioica L.)....Pages 79-106
Sambucus Ribosome-Inactivating Proteins and Lectins....Pages 107-131
Ribosome-Inactivating Proteins from Abrus pulchellus ....Pages 133-147
Ribosome-Inactivating Proteins in Cereals....Pages 149-166
Ribosome Inactivating Proteins and Apoptosis....Pages 167-189
The Synthesis of Ricinus communis Lectins....Pages 191-205
How Ricin Reaches its Target in the Cytosol of Mammalian Cells....Pages 207-224
Ribosome-Inactivating Protein-Containing Conjugates for Therapeutic Use....Pages 225-263
Back Matter....Pages 265-270