The Human T-Cell Receptor Repertoire and Transplantation

این تجزیه و تحلیل ها مشخص شد که مولکول MHC کلاس I دارای یک شیار مشخص در سمت خارجی مولکول است. کناره های شیار توسط ساختارهای a-مارپیچ دامنه های a و a 1 2 و یک طبقه که توسط 8 رشته 13 ضد موازی تشکیل شده است تشکیل شده است. باقی مانده های چند شکلی مختلف، همانطور که از تجزیه و تحلیل توالی DNA مشخص می شود، در این مارپیچ های a و صفحات 13 آبکاری شده در داخل شیار قرار دارند. مهمتر از آن، این تجزیه و تحلیل ها همچنین حضور مواد الکتروترون متراکم را در شیار نشان داد. این ماده متعاقباً 568 10 به عنوان یک پپتید خطی با طول 8-10 اسید آمینه شناسایی شد. آنالیزهای کریستالوگرافی با وضوح بالا ساختار MHC کلاس I وجود به اصطلاح پاکت هایی را در شیارهای مولکول های MHC کلاس I نشان داده است. این پاکت‌ها که A-F نامگذاری شده‌اند، ویژگی آلل را نشان می‌دهند و به طور مستقیم در اتصال پپتید، عمدتاً از طریق تعامل با باقی‌مانده‌های لنگر غالب که در جزر و مدهای پپ مرتبط با MHC کلاس I یافت می‌شوند، درگیر هستند. 6،7،9،11 آنتی ژن های کلاس II MHC بر روی سطح سلول یک زنجیره 34 کیلو دالتون غیر کووالانسی با یک زنجیره 13 کیلو دالتون 28 مرتبط است. به استثنای زنجیره a DR، همه زنجیره های دیگر MHC کلاس II a و 13 چند شکل هستند.

these analyses it became clear that the MHC class I molecule com­ prised a distinct groove on the external side of the molecule. The sides of the groove are formed by the a-helical structures of the a and a 1 2 domains and a floor which is formed by 8 anti-parallel 13 strands. The various polymorphic residues, as determined from DNA sequence analysis, are localized within these a-helices and 13-plated sheets within the groove. More importantly, these analyses also revealed the presence of elec­ tron-dense material in the groove. This material was subsequently iden­ 568 10 tified as a linear peptide of 8-10 amino acids long. • •- High resolu­ tion crystallographic analyses of the class I MHC structure have revealed the existence of so-called pockets within the grooves of the MHC class I molecules. These pockets designated A-F, exhibited allele-specificity and are directly involved in the binding of the peptide, primarily through interaction with the dominant anchor residues as found in MHC class I associated pep tides. 6,7,9,11 The class II MHC antigens consist on the cell surface of a 34 kD a chain non-covalently associated with a 28 kD 13 chain. With the excep­ tion of the DR a-chain, all other MHC class II a and 13 chains are poly­ morphic.