دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Ivano Bertini (auth.), I. Bertini, R. S. Drago, C. Luchinat (eds.) سری: NATO Advance Study Institutes Series 100 ISBN (شابک) : 9789400970519, 9789400970496 ناشر: Springer Netherlands سال نشر: 1983 تعداد صفحات: 396 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 17 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب شیمی هماهنگی متالوآنزیم ها: نقش فلزات در واکنش های مربوط به آب ، دی اکسیدان و گونه های مرتبط با این مجموعه تحقیقات موسسه مطالعات پیشرفته ناتو که در سن مینیاتو ، پیزا ، ایتالیا برگزار شد ، از 28 مه - 8 ژوئن 1982: شیمی معدنی
در صورت تبدیل فایل کتاب The Coordination Chemistry of Metalloenzymes: The Role of Metals in Reactions Involving Water, Dioxygen and Related Species Proceedings of the NATO Advanced Study Institute held at San Miniato, Pisa, Italy, May 28 – June 8, 1982 به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب شیمی هماهنگی متالوآنزیم ها: نقش فلزات در واکنش های مربوط به آب ، دی اکسیدان و گونه های مرتبط با این مجموعه تحقیقات موسسه مطالعات پیشرفته ناتو که در سن مینیاتو ، پیزا ، ایتالیا برگزار شد ، از 28 مه - 8 ژوئن 1982 نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
گردآوری برنامه ای در شیمی بیوان آلی که از نظر علمی مرتبط، به خوبی تعریف شده و خودسازگار باشد، کار آسانی نیست. در این تلاش تصمیم گرفتیم آنزیم های روی، اکسیدازهای مس، سیتوکروم ها و سیتوکروم اکسیداز را در نظر بگیریم. این انتخاب تا حدی به دلیل توجه زیادی است که ادبیات تخصصی فعلی به این موضوعات اختصاص داده است، که اکنون در بین شیمیدانان، بیوشیمی دانان، بیوفیزیکدانان و غیره مورد بحث است. ما معتقدیم که واکنش های هیدراتاسیون، فرآیندهای هیدرولیتیک و اکسیداتیو اشتراکات زیادی با دیدگاه مکانیسمهای واکنشی که درک آن مرزی از علم را نشان میدهد. به همین دلایل، این موضوعات موضوع ناتو-ASI بوده است که از 28 مه تا 8 ژوئن 1982 در سن مینیاتو، پیزا، ایتالیا برگزار شد. نشست علمی تحریک کننده مایلیم از بانک پس انداز محلی، Cassa di Risparmio di San Miniato، برای کمک به جهات مختلف تشکر کنیم. کمک مالی از دفتر تحقیقات اروپایی ارتش ایالات متحده، و از Bruker Spectrospin s.r.l.، ایتالیا، نیز تایید شده است. بنیاد ملی علوم ایالات متحده به یکی از شرکت کنندگان از ایالات متحده کمک هزینه سفر اعطا کرده است. ما از بخش امور علمی ناتو که برای تأمین مالی این مؤسسه کمک مالی ارائه کرده است سپاسگزاریم.
Assembling a program in bioinorganic chemistry that is scientifi cally relevant, well defined, and self-consistent is not an easy task. In this attempt we decided to consider zinc enzymes, copper oxidases, cytochromes and cytochrome oxidase. The choice is in part due to the great attention that the current specialized literature devotes to these topics, which are now debated among chemists, biochemists, biophysicists, etc .. We believe that hydration reactions, hydrolytic and oxidative processes have much in common from the point of view of the reaction mechanisms, the comprehension of which represents a frontier of science. For these reasons these topics have been the subject of the NATO-ASI held at San Miniato, Pisa, Italy, from May 28 to June 8, 1982. We hope we can transfer here the main conclusions of what (we believe) was a very stimulating scientific meeting. We would like to thank the local saving bank, Cassa di Risparmio di San Miniato, for helping in many ways. The financial contribution from the European Research Office of the US Army, and from the Bruker Spectrospin s.r.l., Italy, is also acknowledged. The National Science Foundation of the United States has provided a travel grant to one of the participants from the U.S.A. We are grateful to the NATO Scientific Affairs Division which provided a grant to finance this Institute.
Front Matter....Pages i-xix
The Coordination Properties of the Active Site of Zinc Enzymes....Pages 1-18
Coordinated Solvent Molecules in Metalloenzymes and Proteins Studied Using NMRD....Pages 19-33
113 Cd Nuclear Magnetic Resonance Studies of Zinc Metalloproteins....Pages 35-47
Carbonic Anhydrase: Structure, Kinetics, and Mechanism....Pages 49-64
Metal Ion Promoted Hydrolysis of Nucleoside 5’-Triphosphates....Pages 65-78
Models of Metalloenzymes: Carboxypeptidase A....Pages 79-92
Spectroscopic Studies on Cobalt(II) Carboxypeptidase A....Pages 93-97
Coordination Properties and Mechanistic Aspects of Liver Alcohol Dehydrogenase....Pages 99-122
Metal-Directed Affinity Labelling and Promoted Alkylation of a Thiol Liganded to the Catalytic Metal Ion in Liver Alcohol Dehydrogenase....Pages 123-134
Ligand Sphere Transitions: A New Concept in Zinc-Enzyme Catalysis....Pages 135-145
Molecular Mechanisms of the Superoxide Dismutase Activity of the Cuprozinc Protein of Eucaryotic Cells (Cuzn Superoxide Dismutase)....Pages 147-154
A Comment on Anion Binding to Superoxide Dismutase....Pages 155-158
Kinetic and Magnetic Resonance Studies on Amine Oxidases....Pages 159-176
Metal Coordination and Mechanism of Blue Copper-Containing Oxidases....Pages 177-200
Metal Replacement Studies of Chinese Laccase....Pages 201-206
Reactions of Rhus Vernicifera Laccase with Azide and Fluoride. Formation of a “Half-Met-N 3 -Type” Binding....Pages 207-213
Structural Magnetic Correlations in Exchange Coupled Systems....Pages 215-228
Structural and Magnetic Investigations on Model Cu 4 O 4 Cubane — Like Clusters....Pages 229-234
Neurospora Tyrosinase: Intrinsic and Extrinsic Fluorescence....Pages 235-239
Comparison of Two Fungal Tyrosinases....Pages 241-246
Activation of Molecular Oxygen....Pages 247-257
Mössbauer Studies on Putidamonooxin — A New Type of [2Fe–2s] Containing Oxygenase Component with a Mononuclear Non-Heme Iron Ion as Cofactor....Pages 259-263
The Enzyme-Substrate Interaction in the Catechol Dioxygenases....Pages 265-271
Ferric Nitrilotriacetate: An Active Centre Analogue of Pyrocatechase....Pages 273-278
Stereoselective Peroxidatic Activity of Iron(III) Complex Ions Supported on Polypeptides....Pages 279-290
NMR Studies of Cytochromes....Pages 291-311
The Structure of the Metal Centers in Cytochrome c Oxidase....Pages 313-328
Models of Metalloenzymes: Peroxidase and Cytochrome P-450....Pages 329-341
Coordination Chemistry of Cytochrome P-450 and Heme Models....Pages 343-361
Mössbauer Studies of Synthetic Analogues for the Active Site in Cytochromes P450....Pages 363-367
Magnetic Circular Dichroism Spectroscopy as a Probe of Ferric Cytochrome P-450 and its Ligand Complexes....Pages 369-376
Back Matter....Pages 377-391