Quantitative Proteomics by Mass Spectrometry

پروتئومیکس کمی با طیف‌سنجی جرمی، از سری روش‌های زیست‌شناسی مولکولی™، خلاصه‌ای از پروتکل‌های پیشرفته برای پروتئومیکس کمی است و مهم‌ترین روش‌های مورد استفاده در این زمینه را امروز ارائه می‌کند. تمرکز بر طیف سنجی جرمی (MS) جدایی ناپذیر است، زیرا MS یک ابزار ضروری در پروتئومیکس برای مطالعه سیستم های پیچیده بیولوژیکی و بیماری های انسانی بوده و خواهد بود. این جلد، نوشته و گردآوری شده توسط کارشناسان برجسته پروتئوم کمی، منبعی ضروری در جستجوی نشانگرهای زیستی جدید است.

پروتئومیکس کمی توسط طیف سنجی جرمی چندین روش کمی ابتکاری MS، از جمله انواع روش ها برای معرفی ایزوتوپی را ارائه می دهد. برچسب ها و کمی سازی تغییرات پس از ترجمه. برخی از این روش‌ها شامل رشد ارگانیسم در محیط‌های غنی‌شده با ایزوتوپ، انجام پروتئولیز تریپسین در حضور 18O-آب، واکنش نمونه‌های پروتئینی با معرف‌های نشان‌دار شده به صورت ایزوتوپی، تعیین مقدار نسبی پروتئین‌ها بدون استفاده از هیچ برچسب ایزوتوپی است. همچنین به تکنیک‌های پیشرفته برای شناسایی فسفوپروتئوم و MS پشت سر هم برای تشخیص خطاهای ذاتی متابولیسم توجه شده است. به طور خاص، روش تعیین فعالیت آنزیمی می تواند برای غربالگری در مقیاس بزرگ نوزادان مورد استفاده قرار گیرد. پروتکل‌های موجود در این جلد، هم وسعت و هم عمق روش‌های به‌راحتی در دسترس را برای محققان کمی پروتئومی با استفاده از MS گسترش می‌دهد.

Quantitative Proteomics by Mass Spectrometry, from the Methods in Molecular Biology™ series, is a compendium of cutting-edge protocols for quantitative proteomics, and presents the most significant methods used in the field today. The focus on mass spectrometry (MS) is integral, as MS has, and will continue to be, an essential tool in proteomics for studying complex biological systems and human diseases. This volume, written and compiled by leading quantitative proteomic experts, is an indispensable resource in the search for novel biomarkers.

Quantitative Proteomics by Mass Spectrometry presents several innovative MS quantitative procedures, including a variety of methods for introducing isotopic labels and quantifying post-translational modifications. Some of these methods include growing an organism in isotope-enriched media, performing trypsin proteolysis in the presence of 18O-water, reacting protein samples with isotopically labeled reagents, quantifying relative amount of proteins without the use of any isotopic labels. Attention is also given to state-of-the-art techniques for the characterization of the phosphoproteome and tandem MS for detection of inborn errors of metabolism. Specifically, the procedure for determinations of enzymatic activity could be used for large-scale screening of newborns. The protocols in this volume expand both the breadth and depth of readily available methods for quantitative proteomic researchers using MS..