Protein Structure, Stability, and Interactions

در زمینه‌های بیوشیمی و زیست‌شناسی سلولی، مشخصه‌های پایداری و برهمکنش‌های مولکولی نیازمند یک رویکرد کمی با سطحی از دقت است که با تنظیم دقیق این برهم‌کنش‌ها در یک سلول زنده مطابقت دارد. پشتیبانی و به‌روزرسانی جلدهای قبلی روش‌ها در زیست‌شناسی مولکولی™، ساختار پروتئین، پایداری و برهم‌کنش‌ها موضوع خود را با تمرکز بر تئوری و کاربردهای عملی برای هر دو روش شناخته شده به عنوان و همچنین رویه های جدید هیجان انگیز. این جلد مروری بر بسیاری از تکنیک‌هایی است که در حال حاضر برای مطالعه پایداری و برهمکنش‌های پروتئین استفاده می‌شوند، از جمله کالری‌سنجی اسکن و تیتراسیون، روش‌های طیف‌سنجی، NMR میدان بالا، و اولتراسانتریفیوژ تحلیلی. این کار به عنوان مجموعه‌ای از مجموعه‌های بسیار موفق روش‌ها در زیست‌شناسی مولکولی™، نوعی توصیف دقیق و توصیه‌های پیاده‌سازی را ارائه می‌کند که برای دستیابی به نتایج بهینه بسیار مهم است.

پیش‌روز. و ارجاع آسان، ساختار پروتئین، پایداری و تعاملات یک راهنمای ایده آل برای همه دانشمندان علاقه مند به برهمکنش های بیومولکولی است.

In the areas of biochemistry and cell biology, characterizations of stability and molecular interactions call for a quantitative approach with a level of precision that matches the fine tuning of these interactions in a living cell. Supporting and up-dating previous Methods in Molecular Biology™ volumes, Protein Structure, Stability, and Interactions approaches its subject with a focus on theory and practical applications for both established methods as well as exciting new procedures. The volume presents an overview of many techniques currently used to study protein stability and interactions, including scanning and titration calorimetry, spectroscopic methods, high field NMR, and analytical ultracentrifugation. As a volume of the highly successful Methods in Molecular Biology™ series, this work provides the kind of detailed description and implementation advice that is crucial for getting optimal results.

Cutting-edge and easy to reference, Protein Structure, Stability, and Interactions is an ideal guide for all scientists interested in biomolecular interactions.