Protein Purification: Principles, High Resolution Methods, and Applications, Third Edition

ویرایش:  
 
سری: Methods of Biochemical Analysis 
ISBN (شابک) : 9780471746614, 9780470939932 
ناشر:  
سال نشر: 2011 
تعداد صفحات: 521 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 87 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 34,000

این ویرایش سوم به طور کامل اصلاح شده و به روز شده، مروری بر اصول و روش شناسی رایج ترین تکنیک های جداسازی بیوشیمیایی برای پروتئین هایی که امروزه استفاده می شود، ارائه می دهد. با متعادل کردن نظریه، رویه‌ها و کاربردها، به متخصصان و دانشجویان در بیوشیمی، شیمی آلی و شیمی تجزیه دسترسی سریع به طیف گسترده‌ای از تکنیک‌های مهم، از جمله:

• فیلتراسیون ژل و کروماتوگرافی تبادل یونی
را ارائه می‌دهد.
• کروماتوگرافی میل ترکیبی و کووالانسی 
• کروماتوگرافی فاز معکوس و برهمکنش آبگریز 
• لیگاندها از کتابخانه های ترکیبی 
• الکتروفورز در ژل ها 
• ایمونوالکتروفورز و الکتروفورز مویرگی 
• الکتروفورز دو بعدی در پروتئومیکس
• تکنیک های شستشو و بلاتینگ پروتئین
• فرایندهای الکتروفورز در مقیاس بزرگ

محتوا: < br>فصل 1 مقدمه ای بر تصفیه پروتئین (صفحات 1-22): بو ارسون، لارس رایدن و جان؟ کریستر جانسون
فصل 2 مقدمه ای بر کروماتوگرافی (صفحات 23-50): Jan?Christer Janson و Jan Ake Jonsson
فیلتراسیون ژل فصل 3: کروماتوگرافی بدون اندازه (صفحات 51-91): لارس هاگل
فصل 4 کروماتوگرافی تبادل یونی (صفحات 93-133): اورت کارلسون و ایروین هیرش
فصل 5 بالا؟ وضوح عکس کروماتوگرافی فازی از پروتئین ها (صفحات 135-164): سیلویا وینکل پترسون
فصل 6 کروماتوگرافی برهمکنش هیدروفوبیک (صفحات 165-181): کیل اوو اریکسون و ماکونن بیلو
فصل 7 بی حرکت یون فلزی (صفحه ها 20183) : لنارت کاگدال
فصل 8 کروماتوگرافی کووالانسی (صفحات 203-219): فرانسیسکو باتیستا؟ویرا، لارس رایدن و یان کارلسون
فصل 9 کروماتوگرافی میل ترکیبی (صفحات 221–258): فرانسیسکو باتیستا؟ویرا، جان؟ و یان کارلسون
لیگاندهای میل ترکیبی فصل 10 از کتابخانه های ترکیبی شیمیایی (صفحات 259-267): انریکه کاردانو و هربرت باومن
فصل 11 لیگاندهای وابسته از کتابخانه های ترکیبی بیولوژیکی (صفحه های 269-278) >فصل 12 جداسازی غشاء (صفحات 279-317): یواخیم ک. والتر، زووی جین، مایک دبلیو. جورنیتز و اووه گوتچالک
فصل 13 تاکردن مجدد پروتئین های بدن درگیر از E. coli (صفحه های 319-338): ژیگو , Diannan Lu and Zheng Liu
فصل 14 Purification of PEGylated Proteins (صفحات 339-362): Conan J. Fee and James M. Van Alstine
فصل 15 الکتروفورز در ژل (صفحات 363-377): Reiner Westermeier< br>فصل 16 تمرکز ایزوالکتریک متعارف در صفحات ژل و مویرگها و گرادیانهای pH تثبیت شده (صفحات 379-409): پیر جورجیو ریگتی، الیزا فاسولی و سابینا کارلا ریگتی
فصل 17 دو بعدی در Electropomh2-39-11 : راینر وسترمایر و آنجلیکا گورگ
فصل 18 تکنیک های شستشو و بلاتینگ پروتئین (صفحات 441-450): راینر وسترمایر
فصل 19 جداسازی الکتروفورتیک مویرگی (صفحات 451-485): Wolfgang Thormannoughr<0br> تکنیک‌های تصفیه پروتئین (صفحات 487-506): کارول ام. لاکی و اگرت برکان

This thoroughly revised and updated third edition provides an overview of the principles and methodology of the most frequently used biochemical separation techniques for proteins used today. Balancing theory, procedures, and applications, it offers professionals and students in biochemistry, organic chemistry, and analytical chemistry quick access to a wide range of important techniques, including:

• Gel filtration and ion exchange chromatography
• Affinity and covalent chromatography 
• Reversed phase and hydrophobic interaction chromatography 
• Ligands from combinatorial libraries 
• Electrophoresis in gels 
• Immunoelectrophoresis and capillary electrophoresis 
• Two-dimensional electrophoresis in proteomics
• Protein elution and blotting techniques
• Large-scale electrophoresis processes

Content:
Chapter 1 Introduction to Protein Purification (pages 1–22): Bo Ersson, Lars Ryden and Jan?Christer Janson
Chapter 2 Introduction to Chromatography (pages 23–50): Jan?Christer Janson and Jan Ake Jonsson
Chapter 3 Gel Filtration: Size Exclusion Chromatography (pages 51–91): Lars Hagel
Chapter 4 Ion Exchange Chromatography (pages 93–133): Evert Karlsson and Irwin Hirsh
Chapter 5 High?Resolution Reversed?Phase Chromatography of Proteins (pages 135–164): Sylvia Winkel Pettersson
Chapter 6 Hydrophobic Interaction Chromatography (pages 165–181): Kjell?Ove Eriksson and Makonnen Belew
Chapter 7 Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography (pages 183–201): Lennart Kagedal
Chapter 8 Covalent Chromatography (pages 203–219): Francisco Batista?Viera, Lars Ryden and Jan Carlsson
Chapter 9 Affinity Chromatography (pages 221–258): Francisco Batista?Viera, Jan?Christer Janson and Jan Carlsson
Chapter 10 Affinity Ligands from Chemical Combinatorial Libraries (pages 259–267): Enrique Carredano and Herbert Baumann
Chapter 11 Affinity Ligands from Biological Combinatorial Libraries (pages 269–278): Per?Ake Nygren
Chapter 12 Membrane Separations (pages 279–317): Joachim K. Walter, Zuwei Jin, Maik W. Jornitz and Uwe Gottschalk
Chapter 13 Refolding of Inclusion Body Proteins from E. coli (pages 319–338): Zhiguo Su, Diannan Lu and Zheng Liu
Chapter 14 Purification of PEGylated Proteins (pages 339–362): Conan J. Fee and James M. Van Alstine
Chapter 15 Electrophoresis in Gels (pages 363–377): Reiner Westermeier
Chapter 16 Conventional Isoelectric Focusing in Gel Slabs and Capillaries and Immobilized pH Gradients (pages 379–409): Pier Giorgio Righetti, Elisa Fasoli and Sabina Carla Righetti
Chapter 17 Two?Dimensional Electrophoresis in Proteomics (pages 411–439): Reiner Westermeier and Angelika Gorg
Chapter 18 Protein Elution and Blotting Techniques (pages 441–450): Reiner Westermeier
Chapter 19 Capillary Electrophoretic Separations (pages 451–485): Wolfgang Thormann
Chapter 20 High Throughput Screening Techniques in Protein Purification (pages 487–506): Karol M. Lacki and Eggert Brekkan

Front Cover......Page 1
Half-title......Page 2
Inside Cover......Page 3
Copyright......Page 4
Contents......Page 5
Preface to the 3rd Edition......Page 7
Preface to the 2nd Edition......Page 9
Preface to the 1st Edition......Page 10
Contributors......Page 12
Color Plates......Page 14
Part I - Introduction......Page 22
1: Introduction to Protein Purification......Page 23
Part II - Chromatography......Page 43
2: Introduction to Chromatography......Page 44
3: Gel Filtration: Size Exclusion Chromatography......Page 70
4: Ion Exchange Chromatography......Page 111
5: High-Resolution Reversed-Phase Chromatography of Proteins......Page 152
6: Hydrophobic Interaction Chromatography......Page 182
7: Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography......Page 199
8: Covalent Chromatography......Page 218
9: Affinity Chromatography......Page 235
10: Affinity Ligands From Chemical Combinatorial Libraries......Page 273
11: Affinity Ligands From Biological Combinatorial Libraries......Page 282
Part III - Other Separation Methods and Related Techniques......Page 292
12: Membrane Separations......Page 293
13: Refolding of Inclusion Body Proteins From E. coli......Page 330
14: Purification of Pegylated Proteins......Page 350
Part IV - Electrophoresis......Page 374
15: Electrophoresis in Gels......Page 375
16: Conventional Isoelectric Focusing in Gel Slabs and Capillaries and Immobilized pH Gradients......Page 388
17: Two-Dimensional Electrophoresis in Proteomics......Page 419
18: Protein Elution and Blotting Techniques......Page 448
19: Capillary Electrophoretic Separations......Page 458
Part V - Separation Method Optimization......Page 493
20: High Throughput Screening Techniques in Protein Purification......Page 494
index......Page 512