دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Gareth J. Morgan, Sheena E. Radford (auth.), Heinz Fabian, Dieter Naumann (eds.) سری: Biological and Medical Physics, Biomedical Engineering ISBN (شابک) : 9783642222290, 3642222293 ناشر: Springer-Verlag Berlin Heidelberg سال نشر: 2012 تعداد صفحات: 261 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 11 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب تکامل پروتئین و اشتباه: نور درخشان توسط طیف سنجی مادون قرمز: بیوفیزیک و فیزیک بیولوژیکی، ساختار پروتئین، ساختار و طیف اتمی/مولکولی، بیومواد
در صورت تبدیل فایل کتاب Protein Folding and Misfolding: Shining Light by Infrared Spectroscopy به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب تکامل پروتئین و اشتباه: نور درخشان توسط طیف سنجی مادون قرمز نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
طیفسنجی مادون قرمز یک فناوری جدید و مبتکرانه برای مطالعه رویدادهای تاخوردن/تاکردن اشتباه پروتئین در زرادخانه وسیع تکنیکهایی است که معمولاً در این زمینه استفاده میشود. پیشرفت در درک تاخوردگی و تاخوردگی نادرست پروتئین در درجه اول به دلیل توسعه روشهای بیوفیزیکی است که امکان بررسی تغییرات ساختاری با وضوح جنبشی و ساختاری بالا را فراهم میکند. متداولترین روشهای مورد استفاده به روشهای اختلاط سریع برای شروع رویداد تاخوردگی از طریق تغییر ناگهانی در شرایط حلال متکی هستند. به طور سنتی، تکنیک هایی مانند فلورسانس، دو رنگی دایره ای یا جذب مرئی برای بررسی فرآیند استفاده می شود. برخلاف این تکنیکها، طیفسنجی فروسرخ اخیراً وارد عمل شد و پیشرفتهای بهروز در این زمینه که اکنون امکان بررسی رویدادهای تاشو را در مقیاس زمانی از پیکوثانیه تا دقیقه فراهم میکند، هنوز در کتابی مورد بحث قرار نگرفته است. هدف این کتاب ارائه یک مرور کلی از تحولات است که توسط برخی از مشارکت کنندگان اصلی در این زمینه مشاهده شده است. هدف از این فصول، بررسی جامع ادبیات نیست، بلکه بهعنوان مثالهایی نشان میدهد که نوع اطلاعاتی را نشان میدهد که تکنیکهای فروسرخ میتوانند ارائه کنند و چگونه میتوان این اطلاعات را از دادههای تجربی استخراج کرد. این کتاب با بحث در مورد نقاط قوت و محدودیت رویکردهای فروسرخ برای بررسی مکانیسمهای تاشو و غلط به خواننده کمک میکند تا ارزیابی کند که آیا یک سیستم خاص برای مطالعات طیفسنجی فروسرخ مناسب است و تکنیکها کدام مزیتهای خاص را برای حل مشکلات خاص ارائه میدهند. p>
Infrared spectroscopy is a new and innovative technology to study protein folding/misfolding events in the broad arsenal of techniques conventionally used in this field. The progress in understanding protein folding and misfolding is primarily due to the development of biophysical methods which permit to probe conformational changes with high kinetic and structural resolution. The most commonly used approaches rely on rapid mixing methods to initiate the folding event via a sudden change in solvent conditions. Traditionally, techniques such as fluorescence, circular dichroism or visible absorption are applied to probe the process. In contrast to these techniques, infrared spectroscopy came into play only very recently, and the progress made in this field up to date which now permits to probe folding events over the time scale from picoseconds to minutes has not yet been discussed in a book. The aim of this book is to provide an overview of the developments as seen by some of the main contributors to the field. The chapters are not intended to give exhaustive reviews of the literature but, instead to illustrate examples demonstrating the sort of information, which infrared techniques can provide and how this information can be extracted from the experimental data. By discussing the strengths and limitations of the infrared approaches for the investigation of folding and misfolding mechanisms this book helps the reader to evaluate whether a particular system is appropriate for studies by infrared spectroscopy and which specific advantages the techniques offer to solve specific problems.
Front Matter....Pages i-xvi
Linked Landscapes and Conformational Conversions: How Proteins Fold and Misfold....Pages 1-16
A Quantitative Reconstruction of the Amide I Contour in the IR Spectra of Peptides and Proteins: From Structure to Spectrum....Pages 17-52
Millisecond-to-Minute Protein Folding/Misfolding Events Monitored by FTIR Spectroscopy....Pages 53-89
Watching Dynamical Events in Protein Folding in the Time Domain from Submilliseconds to Seconds: Continuous-Flow Rapid-Mixing Infrared Spectroscopy....Pages 91-115
High-Pressure Vibrational Spectroscopy Studies of the Folding, Misfolding and Amyloidogenesis of Proteins....Pages 117-146
Dynamics of α-Helix and β-Sheet Formation Studied by Laser-Induced Temperature-Jump IR Spectroscopy....Pages 147-170
Light-Triggered Peptide Dynamics....Pages 171-192
Time-Resolved FTIR Spectroscopy of pH-Induced Aggregation of Peptides....Pages 193-215
Examining Amyloid Structure and Kinetics with 1D and 2D Infrared Spectroscopy and Isotope Labeling....Pages 217-237
Back Matter....Pages 239-244