Peptide Folding, Misfolding, and Nonfolding (Wiley Series in Protein and Peptide Science)

پرتوهای جدیدی را بر پروتئین‌ها و پپتیدهای دارای اختلال ذاتی، از جمله نقش آنها در بیماری‌های تخریب‌کننده عصبی

با کشف پروتئین‌ها و پپتیدهای اختلال ذاتی (IDPs)، محققان دریافتند که پروتئین‌ها لزوماً ساختار ثانویه و ثالثی تعریف‌شده‌ای ندارند. به منظور انجام عملکردهای بیولوژیکی در واقع، آوارگان داخلی نقش‌های مرتبط بیولوژیکی را ایفا می‌کنند و به‌عنوان بازدارنده، جاذب‌کننده، و حتی تسهیل کننده تعاملات DNA/RNA-پروتئین عمل می‌کنند. برخی از آوارگان داخلی به دلیل تمایل به خود تجمعی و تشکیل فیبریل در بیماری‌های تخریب‌کننده عصبی مانند پارکینسون و آلزایمر درگیر هستند.

با مشارکت محققان برجسته، این متن جدیدترین مطالعات را مرور می‌کند و درک ما از آوارگان داخلی را در بر می‌گیرد. نویسندگان توضیح می‌دهند که چگونه بدنه رو به رشد تحقیقات IDP دانش ما را در مورد فرآیند تاخوردگی، اتصال لیگاندها به مولکول‌های گیرنده و خود تجمعی پپتید ایجاد می‌کند. خوانندگان انواع رویکردهای تجربی، نظری و محاسباتی مورد استفاده برای درک بهتر ویژگی‌ها و عملکرد IDPها را کشف خواهند کرد. علاوه بر این، آنها نقش آوارگان داخلی را در بیماری های انسانی و به عنوان اهداف دارویی کشف خواهند کرد.

تاکردن، تا کردن اشتباه، و غیر تا کردن پروتئین و پپتید با مقدمه ای آغاز می شود که توضیح می دهد چرا تحقیقات در مورد آوارگان داخلی در چند سال گذشته به طور قابل توجهی گسترش یافته است. . در مرحله بعد، کتاب به سه بخش تقسیم می شود:

• تجزیه و تحلیل ساختاری حالات بازشده

• پپتیدهای نابسامان و شناسایی مولکولی

• تجمع of Disordered Peptides

در سرتاسر کتاب، ارقام دقیق به خوانندگان کمک می کند تا ساختار، ویژگی ها و عملکرد آوارگان داخلی را درک کنند. مراجع در پایان هر فصل به عنوان دروازه ای به بدنه رو به رشد ادبیات در این زمینه عمل می کند.

با انتشار پروتیین و پپتید فولدینگ، غلط تاخوردگی و غیر تا شدن، محققان اکنون مکانی واحد برای کشف آوارگان داخلی دارند. کارکردهای بیولوژیکی متنوع آنها، و رشته های بسیاری که به درک تکاملی ما از آنها کمک کرده اند.

Sheds new light on intrinsically disordered proteins and peptides, including their role in neurodegenerative diseases

With the discovery of intrinsically disordered proteins and peptides (IDPs), researchers realized that proteins do not necessarily adopt a well defined secondary and tertiary structure in order to perform biological functions. In fact, IDPs play biologically relevant roles, acting as inhibitors, scavengers, and even facilitating DNA/RNA-protein interactions. Due to their propensity for self-aggregation and fibril formation, some IDPs are involved in neurodegenerative diseases such as Parkinson's and Alzheimer's.

With contributions from leading researchers, this text reviews the most recent studies, encapsulating our understanding of IDPs. The authors explain how the growing body of IDP research is building our knowledge of the folding process, the binding of ligands to receptor molecules, and peptide self-aggregation. Readers will discover a variety of experimental, theoretical, and computational approaches used to better understand the properties and function of IDPs. Moreover, they'll discover the role of IDPs in human disease and as drug targets.

Protein and Peptide Folding, Misfolding, and Non-Folding begins with an introduction that explains why research on IDPs has significantly expanded in the past few years. Next, the book is divided into three sections:

• Conformational Analysis of Unfolded States

• Disordered Peptides and Molecular Recognition

• Aggregation of Disordered Peptides

Throughout the book, detailed figures help readers understand the structure, properties, and function of IDPs. References at the end of each chapter serve as a gateway to the growing body of literature in the field.

With the publication of Protein and Peptide Folding, Misfolding, and Non-Folding, researchers now have a single place to discover IDPs, their diverse biological functions, and the many disciplines that have contributed to our evolving understanding of them.