دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1
نویسندگان: Norman J. Oppenheimer and Thomas L. James (Eds.)
سری: Methods in Enzymology 177
ISBN (شابک) : 9780121820787
ناشر: Academic Press
سال نشر: 1989
تعداد صفحات: 525
زبان: English
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود)
حجم فایل: 12 مگابایت
در صورت تبدیل فایل کتاب Nuclear Magnetic Resonance Part B Structure and Mechanism به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب ساختار و مکانیسم تشدید مغناطیسی هسته ای بخش B نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
این جلد، مانند جلد 176، پسزمینهای کلی از تکنیکهای NMR مدرن، با تمرکز ویژه بر تکنیکهای NMR که به پروتئینها و آنزیمشناسی مربوط میشود، و یک «عکس فوری» از آخرین وضعیت فعلی در NMR ارائه میکند. تکنیک های تجربی این کتابها خواننده را قادر میسازد تا یک تکنیک معین را درک کند، نقاط قوت و محدودیتهای آن را ارزیابی کند، تصمیم بگیرد که بهترین رویکرد کدام است، و در نهایت، آزمایشی را با استفاده از تکنیک انتخاب شده برای حل یک مسئله طراحی کند.
This volume, as does Volume 176, provides a general background of modern NMR techniques, with a specific focus on NMR techniques that pertain to proteins and enzymology, and a ''snapshot'' of the current state-of-the-art in NMR experimental techniques. These books enable the reader to understand a given technique, to evaluate its strengths and limitations, to decide which is the best approach, and, finally, to design an experiment using the chosen technique to solve a problem
Content:
Contributors to volume 177
Pages ix-x
Preface
Page xi
Norman J. Oppenheimer, Thomas L. James
Volume in series
Pages xiii-xxvii
[1] Fluorine nuclear magnetic resonance of fluorinated ligands Original Research Article
Pages 3-23
J.T. Gerig
[2] Deuteration in protein proton magnetic resonance Original Research Article
Pages 23-43
David M. LeMaster
[3] Expression and nitrogen-15 labeling of proteins for proton and nitrogen-15 nuclear magnetic resonance Original Research Article
Pages 44-73
David C. Muchmore, Lawrence P. McIntosh, Christopher B. Russell, D. Eric Anderson, Frederick W. Dahlquist
[4] Isotopic labeling with hydrogen-2 and carbon-13 to compare conformations of proteins and mutants generated by site-directed mutagenesis, I Original Research Article
Pages 74-86
David W. Hibler, Lynn Harpold, Mark Dell'Acqua, Tayebeh Pourmotabbed, John A. Gerlt, Joyce A. Wilde, Philip H. Bolton
[5] Spin labeling of proteins Original Research Article
Pages 86-121
Phyllis A. Kosen
[6] Determination of three-dimensional protein structures in solution by nuclear magnetic resonance: An overview Original Research Article
Pages 125-131
Kurt WГјthrich
[7] Proton nuclear magnetic resonance assignments Original Research Article
Pages 132-149
Vladimir J. Basus
[8] Computer-assisted resonance assignments Original Research Article
Pages 150-158
Martin Billeter
[9] Distance geometry Original Research Article
Pages 159-204
I.D. Kuntz, J.F. Thomason, C.M. Oshiro
[10] Molecular dynamics simulation techniques for determination of molecular structures from nuclear magnetic resonance data Original Research Article
Pages 204-218
R.M. Scheek, W.F. van Gunsteren, R. Kaptein
[11] Heuristic refinement method for determination of solution structure of proteins from nuclear magnetic resonance data Original Research Article
Pages 218-230,IN1-IN4,231-246
Russ B. Altman, Oleg Jardetzky
[12] Proton magnetic resonance of paramagnetic metalloproteins Original Research Article
Pages 246-263
Ivano Bertini, Lucia Banci, Claudio Luchinat
[13] Phosphorus-31 nuclear magnetic resonance of phosphoproteins Original Research Article
Pages 263-282
Hans J. Vogel
[14] Isotopic labeling with hydrogen-2 and carbon-13 to compare conformations of proteins and mutants generated by site-directed mutagenesis, II Original Research Article
Pages 282-292
Joyce A. Wilde, Philip H. Bolton, David W. Hibler, Lynn Harpold, Tayebeh Pourmotabbed, Mark Dell'Acqua, John A. Gerlt
[15] Phosphorus-31 nuclear magnetic resonance of enzyme complexes: Bound ligand structure, dynamics, and environment Original Research Article
Pages 295-316
David G. Gorenstein
[16] Ligand-protein interactions via nuclear magnetic resonance of quadrupolar nuclei Original Research Article
Pages 317-333
Charles R. Sanders II, Ming-Daw Tsai
[17] Ligand conformations and ligand-enzyme interactions as studied by the nuclear overhauser effect Original Research Article
Pages 333-358
Paul R. Rosevear, Albert S. Mildvan
[18] Determination of equilibrium constants of enzyme-bound reactants and products by nuclear magnetic resonance Original Research Article
Pages 358-375
B.D. Nageswara Rao
[19] Mechanistic studies utilizing oxygen-18 analyzed by carbon-13 and nitrogen-15 nuclear magnetic resonance spectroscopy Original Research Article
Pages 376-389
John M. Risley, Robert L. Van Etten
[20] Positional isotope exchange using phosphorus-31 nuclear magnetic resonance Original Research Article
Pages 390-403
Joseph J. Villafranca
[21] Paramagnetic probes of macromolecules Original Research Article
Pages 403-413
Joseph J. Villafranca
[22] Enzyme regulation of metabolic flux Original Research Article
Pages 417-434
Sheila M. Cohen
[23] Monitoring intracellular metabolism by nuclear magnetic resonance Original Research Article
Pages 435-452
Jack S. Cohen, Robbe C. Lyon, Peter F. Daly
Computer programs related to nuclear magnetic resonance: Availability, summaries, and critiques
Pages 455-467
Author index
Pages 469-487
Subject index
Pages 489-507