دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Thomas L. James, Volker DГ¶tsch and Uli Schmitz (Eds.) سری: Methods in Enzymology 339 ISBN (شابک) : 9780121822408 ناشر: Academic Press سال نشر: 2001 تعداد صفحات: 484 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 18 مگابایت
در صورت تبدیل فایل کتاب Nuclear Magnetic Resonance of Biological Macromolecules - Part B به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب تشدید مغناطیسی هسته ای ماکرو مولکول های بیولوژیکی - قسمت B نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
این جلد و همراه آن، جلد 338، مکمل جلدهای 176، 177، 239 و 261 است. فصلها با چشمانداز «دستی» نوشته شدهاند. یعنی کاربردهای عملی با ارزیابی انتقادی روشها و ملاحظات تجربی مورد نیاز برای طراحی، اجرا و تفسیر آزمایشهای NMR مربوط به مولکولهای بیولوژیکی.
This volume and its companion, Volume 338, supplement Volumes 176, 177, 239, and 261. Chapters are written with a ''hands-on'' perspective. That is, practical applications with critical evaluations of methodologies and experimental considerations needed to design, execute, and interpret NMR experiments pertinent to biological molecules
Content:
Contributors to volume 339
Pages vii-ix
Preface
Page xi
Thomas L. James, Volker Dötsch, Uli Schmitz
Volume in series
Pages xiii-xxxii
[1] Physiological conditions and practicality for protein nuclear magnetic resonance spectroscopy: Experimental methodologies and theoretical background Original Research Article
Pages 3-19
Werner Kremer, Hans Robert Kalbitzer
[2] Optimization of protein solubility and stability for protein nuclear magnetic resonance Original Research Article
Pages 20-41
Stefan Bagby, Kit I. Tong, Mitsuhiko Ikura
[3] Segmental isotopic labeling using expressed protein ligation Original Research Article
Pages 41-54
David Cowburn, Tom W. Muir
[4] High-resolution nuclear magnetic resonance of encapsulated proteins dissolved in low viscosity fluids Original Research Article
Pages 54-70
Peter F. Flynn, A. Joshua Wand
[5] Automated assignment of ambiguous nuclear overhauser effects with ARIA Original Research Article
Pages 71-90
J.P. Linge, S.I. O'Donoghue, Michael Nilges
[6] Automatic determination of protein backbone resonance assignments from triple resonance nuclear magnetic resonance data Original Research Article
Pages 91-108
Hunter N.B Moseley, Daniel Monleon, Gaetano T. Montelione
[7] Nuclear magnetic resonance relaxation in determination of residue-specific 15N chemical shift tensors in proteins in solution: Protein dynamics, structure, and applications of transverse relaxation optimized spectroscopy Original Research Article
Pages 109-126,IN1
David Fushman, David Cowburn
[8] Dipolar couplings in macromolecular structure determination Original Research Article
Pages 127-174
Ad Bax, Georg Kontaxis, Nico Tjandra
[9] Nuclear magnetic resonance methods for high molecular weight proteins: A study involving a complex of maltose binding protein and ОІ-cyclodextrin Original Research Article
Pages 174-203,IN3-IN4
Lewis E. Kay
[10] Nuclear magnetic resonance methods for quantifying microsecond-to-millisecond motions in biological macromolecules Original Research Article
Pages 204-238
Arthur G. Palmer III, Christopher D. Kroenke, J. Patrick Loria
[11] Characterizing protein-protein complexes and oligomers by nuclear magnetic resonance spectroscopy Original Research Article
Pages 238-258,IN5-IN6
Kylie J. Walters, Ann E. Ferentz, Brian J. Hare, Patricia Hidalgo, Alan Jasanoff, Hiroshi Matsuo, Gerhard Wagner
[12] Nuclear magnetic resonance methods for elucidation of structure and dynamics in disordered states Original Research Article
Pages 258-270
H. Jane Dyson, Peter E. Wright
[13] Micellar systems as solvents in peptide and protein structure determination Original Research Article
Pages 271-285
Peter Damberg, Jüri Jarvet, Astrid Gräslund
[14] Nuclear magnetic resonance of membrane-associated peptides and proteins Original Research Article
Pages 285-313
Stanley J. Opella, Che Ma, Francesca M. Marassi
[15] Paramagnetic probes in metalloproteins Original Research Article
Pages 314-340
Ivano Bertini, Claudio Luchinat, Mario Piccioli
[16] Protein-DNA interactions Original Research Article
Pages 343-357
Volker Dötsch
[17] Nuclear magnetic resonance methods to study structure and dynamics of RNA-protein complexes Original Research Article
Pages 357-376
Mark Allen, Luca Varani, Gabriele Varani
[18] Protein-protein interactions probed by nuclear magnetic resonance spectroscopy Original Research Article
Pages 377-389
Jun Qin, Olga Vinogradova, Angela M. Gronenborn
[19] Solid-state nuclear magnetic resonance techniques for structural studies of amyloid fibrils Original Research Article
Pages 390-413
Robert Tycko
Author index
Pages 415-443
Subject index
Pages 445-454