دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Russ Hille, Carola Schulzke, Carola Schulzke, Martin L Kirk, Martin L Kirk, C David Garner, Vadim Gladyshev, Ralf Mendel, Chantal Iobbi-Nivol, Axel Magalon, Silke Leimkühler, Gunter Schwarz, Lance Seefeldt, Oliver Einsle, Markus Ribbe, Wilfred R Hagen, Patha Basu, Sabyasachi Sarkar, Christian Fischer, Sonny C Lee, Bruno Guigliarelli, Graham George, Paul Bernhardt, Felix Tuczek, Charles Young, Hideki Sugimoto, Ulf Ryde, José Moura سری: Metallobiology ISBN (شابک) : 1782620893, 1782623914 ناشر: Royal Society of Chemistry سال نشر: 2016 تعداد صفحات: 362 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 24 مگابایت
در صورت تبدیل فایل کتاب Molybdenum and Tungsten Enzymes - Biochemistry به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب آنزیم های مولیبدن و تنگستن - بیوشیمی نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
در بیست سال گذشته پیشرفت های زیادی در درک ما از آنزیم های
مولیبدن و تنگستن و مجتمع های معدنی مرتبط مولیبدن و تنگستن
صورت گرفته است. این مجموعه از سه کتاب مروری به موقع و جامع از
این رشته ارائه می دهد و آخرین تحقیقات را مستند می کند.
جلد اول مجموعه بر روی خود آنزیم ها تمرکز دارد و مکان های فعال
و کانال های سوبسترای پروتئین های مربوطه را مورد بحث قرار می
دهد. کتاب با مروری مقدماتی بر کل حوزه آغاز می شود. فصول توسط
رهبران جهانی ارائه شده است و موضوعات تحت پوشش شامل بیوسنتز
کوفاکتور پیرانوپترین و ادغام کوفاکتور بالغ در آپوپروتئین است.
جلدهای بعدی، شیمی بیوان آلی مربوط به این آنزیمها و طیف کاملی
از روشهای طیفسنجی و نظری را که برای بررسی ساختار و عملکرد
فیزیکی و الکترونیکی آنها استفاده میشود، پوشش میدهد.
این متن مرجع ارزشمندی برای کارگران داخل و خارج از حوزه، از
جمله دانشجویان فارغ التحصیل و محققان جوان علاقه مند به توسعه
برنامه های تحقیقاتی جدید در این زمینه خواهد بود.
There has been enormous progress in our understanding of
molybdenum and tungsten enzymes and relevant inorganic
complexes of molybdenum and tungsten over the past twenty
years. This set of three books provides a timely and
comprehensive overview of the field and documents the latest
research.
The first volume in the set focusses on the enzymes
themselves, and discusses active sites and substrate channels
of relevant proteins. The book begins with an introductory
overview of the whole field. Chapters are contributed by
world leaders and topics covered include pyranopterin
cofactor biosynthesis and incorporation of the mature
cofactor into apoprotein. Subsequent volumes cover the
bioinorganic chemistry relevant to these enzymes and the full
range of spectroscopic and theoretical methods that are used
to investigate their physical and electronic structure and
function.
This text will be a valuable reference to workers both inside
and outside the field, including graduate students and young
investigators interested in developing new research programs
in this area.
Content: Cover
Molybdenum and Tungsten Enzymes Biochemistry
Preface
Dedication
Contents
Chapter 1 --
Molybdenum and Tungsten-Containing Enzymes: An Overview
1.1 Introduction
1.2 Living with Molybdenum and Tungsten
1.2.1 The Nitrogen-to-Molybdenum Bio-to-Inorganic Bridge Hypothesis
1.3 Chemistry Relevant to Molybdenum and Tungsten Biochemistry
1.4 Molybdenum- and Tungsten-Containing Enzymes
1.4.1 The Xanthine Oxidase Family
1.4.2 The Sulfite Oxidase Family
1.4.3 The Dimethylsulfoxide Reductase Family
1.4.4 The Tungstoenzymes Family
1.4.5 The Nitrogenases. 1.4.6 A Novel Heterometallic Cluster Containing Molybdenum Found in Biology1.5 Outlook
Abbreviations
Acknowledgements
References
Chapter 2 --
Abundance, Ubiquity and Evolution of Molybdoenzymes
2.1 Introduction
2.2 Molybdate Uptake and Molybdenum Cofactor Biosynthesis
2.3 Classification of Molybdoenzymes
2.4 Occurrence and Evolution of Molybdenum Utilization and Molybdoenzymes
2.4.1 Occurrence of Molybdenum Transport and Moco Biosynthesis Pathway Genes
2.4.2 Distribution and Phylogeny of Molybdoenzymes
2.4.3 Factors that May Affect Evolution of Mo Utilization and Molybdoenzymes. 2.5 Concluding RemarksAcknowledgements
References
Chapter 3 --
Molybdenum Cofactor Biosynthesis
3.1 Introduction
3.2 Formation of cPMP from 52 TP
3.3 Formation of MPT by Sulfur Insertion into cPMP
3.4 Insertion of Molybdate into MPT
3.5 Further Modification of Moco
3.5.1 Formation of bis-MGD
3.5.2 The Formation of the MCD Cofactor
3.5.3 Moco Sulfuration in Eukaryotes
3.6 Trafficking of Moco in the Cell
3.7 Conclusions
Acknowledgements
References
Chapter 4 --
Bacterial Molybdoenzymes: Chaperones, Assembly and Insertion
4.1 Introduction. 4.2 The Essential Role of Dedicated Chaperones for Molybdoenzyme Assembly4.2.1 Chaperones are Required for the Biogenesis of Cognate Molybdoenzymes
4.2.2 Structural Constraints of Molybdoenzymes
4.2.3 The Identification of Chaperones Dedicated to Specific Molybdoenzymes
4.3 The TorD Family of Moco-Binding Chaperones
4.3.1 Subfamily Organization of the TorD-Like Chaperones
4.3.2 Structural Features of TorD-Like Chaperones
4.3.3 Mechanism of Molybdoenzyme Maturation Dependent on TorD-Like Chaperones
4.3.3.1 Maturation of TorA, a Soluble Monomeric Molybdoenzyme. 4.3.3.2 Maturation of Complex Membrane-Associated Molybdoenzymes4.3.3.3 bis-MGD Enzymes Can Acquire Other Accessory Proteins
4.3.3.4 Systems Without a Dedicated Chaperone
4.4 The Maturation of Formate Dehydrogenases
4.5 The Step of Moco Sulfuration for Enzymes of the Xanthine Oxidase Family
4.6 Conclusions
Funding
Acknowledgements
References
Chapter 5 --
The Prokaryotic Mo/W-bisPGD Enzymes Family
5.1 Introduction
5.2 Reactivity and Substrate Specificity
5.2.1 Role of the Mo/W Ligands
5.2.2 Role of Amino Acids in the Immediate Environment of the Mo/W Atom
5.2.3 Role of the Pterins.