MIPs and Their Role in the Exchange of Metalloids

شانزده سال از کشف آکواپورین-1 انسانی (AQP1) به عنوان اولین کانال آب می گذرد که جریان آب غشایی را تسهیل می کند. سالهای بعدی تحقیق نشان داد که کانال آب AQP1 تنها نوک یک کوه یخ است. کوه یخ به خودی خود ابرخانواده ای از پروتئین های ذاتی غشایی (MIPs) است که انتقال آب از طریق غشاء و تعداد فزاینده ای از ترکیبات کوچک، محلول در آب و بدون بار را تسهیل می کند. در اینجا ما شما را با ابرخانواده MIP ها آشنا می کنیم و خلاصه ای از درک تدریجی اصلاح شده خود از رابطه فیلوژنتیکی اعضای آن ارائه می دهیم. این جلد به متالوئیدها اختصاص دارد، گروهی از بسترهای اخیراً کشف شده برای تعدادی از MIP های خاص در طیف متنوعی از موجودات. تمرکز ویژه بر بور ضروری، سیلیکون مفید و آرسنیک بسیار سمی است. ایزوفرم‌های MIP مربوطه که حمل و نقل این متالوئیدها را تسهیل می‌کنند شامل اعضایی از چندین کلاس درخت فیلوژنتیک است، که نشان می‌دهد انتقال متالوئید یک عملکرد قدیمی در این خانواده از پروتئین‌های کانال است. در میان تمام بسترهای مختلفی که نشان داده شده است که توسط MIP ها حمل می شوند، متالوئیدها جایگاه برجسته ای دارند. در حالی که به نظر می رسد انتقال آب عملکرد مشترک بسیاری از MIP ها باشد، ایزوفرم های منفرد در گیاهان برای جذب اسید بوریک و همچنین اسید سیلیسیک بسیار مهم هستند. در اینجا، به نظر می‌رسد این عملکرد اضافی نیست، زیرا جهش در آن ژن‌ها باعث می‌شود گیاهان به ترتیب کمبود بور و سیلیکون داشته باشند.

Sixteen years have passed since human aquaporin-1 (AQP1) was discovered as the first water channel, facilitating trans-membrane water fluxes. Subsequent years of research showed that the water channel AQP1 was only the tip of an iceberg; the iceberg itself being the ubiquitous super family of membrane intrinsic proteins (MIPs) that facilitate trans-membrane transport of water and an increasing number of small, water-soluble and uncharged compounds. Here we introduce you to the superfamily of MIPs and provide a summary about our gradually refined understanding of the phylogenetic relationship of its members. This volume is dedicated to the metalloids, a recently discovered group of substrates for a number of specific MIPs in a diverse spectrum of organisms. Particular focus is given to the essential boron, the beneficial silicon and the highly toxic arsenic. The respective MIP isoforms that facilitate the transport of these metalloids include members from several clades of the phylogenetic tree, suggesting that metalloid transport is an ancient function within this family of channel proteins. Among all the various substrates that have been shown to be transported by MIPs, metalloids take an outstanding position. While water transport seems to be a common function of many MIPs, single isoforms in plants have been identified as being crucially important for the uptake of boric acid as well as silicic acid. Here, the function seems not to be redundant, as mutations in those genes render plants deficient in boron and silicon, respectively.