برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید

09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Measles Virus Nucleoprotein (Intrinsically Disordered Proteins)

دانلود کتاب نوکلئوپروتئین پروتئین سرخک (پروتئین های ذاتاً بی نظم)

مشخصات کتاب

Measles Virus Nucleoprotein (Intrinsically Disordered Proteins)

دسته بندی: بیوتکنولوژی
ویرایش: 1 
نویسندگان: Sonia Longhi  
سری:  
ISBN (شابک) : 1600216293, 9781606925218 
ناشر:  
سال نشر: 2008 
تعداد صفحات: 175 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 8 مگابایت

قیمت کتاب (تومان) : 50,000

در صورت ایرانی بودن نویسنده امکان دانلود وجود ندارد و مبلغ عودت داده خواهد شد

میانگین امتیاز به این کتاب :
تعداد امتیاز دهندگان : 16

در صورت تبدیل فایل کتاب Measles Virus Nucleoprotein (Intrinsically Disordered Proteins) به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب نوکلئوپروتئین پروتئین سرخک (پروتئین های ذاتاً بی نظم) نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.

توضیحاتی در مورد کتاب نوکلئوپروتئین پروتئین سرخک (پروتئین های ذاتاً بی نظم)

ویروس سرخک دارای یک ژنوم RNA غیرقطعی، تک رشته ای و با حس منفی است که توسط نوکلئوپروتئین محصور شده و یک نوکلئوکپسید مارپیچ شکل می گیرد. این کمپلکس ریبونوکلئوپروتئیک بستری برای رونویسی و تکثیر است. RNA پلیمراز وابسته به RNA از طریق فاکتور کمکی آن، فسفوپروتئین، به الگوی نوکلئوکپسید متصل می شود. این کتاب بر روی اطلاعات ساختاری اصلی موجود در مورد نوکلئوپروتئین تمرکز دارد و نشان می‌دهد که از یک هسته ساختاریافته (NCORE) و یک دامنه C ترمینال ذاتاً بی‌نظم (NTAIL) تشکیل شده است. پیامدهای عملکردی ماهیت آشفته NTAIL در پرتو توانایی مناطق بی نظم برای برقراری تعامل با شرکای متعدد مورد بحث قرار می گیرد، بنابراین منجر به اثرات بیولوژیکی متعدد می شود. در واقع، فراتر از فسفوپروتئین، NTAIL با شرکای سلولی، از جمله پروتئین اصلی شوک حرارتی، hsp72، فاکتور تنظیم کننده اینترفرون 3، IRF3، و گیرنده سلولی هنوز ناشناس به نام NR نیز تعامل دارد. این کتاب شامل دو فصل است که به عملکردهای کلی نوکلئوپروتئین در رونویسی و همانندسازی و مروری دقیق بر خواص ساختاری آن اختصاص دارد و از سه فصل بر ارتباط عملکردی تعامل بین NTAIL و شرکای مختلف درون سلولی و خارج سلولی آن متمرکز شده است.

توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

Measles virus possesses a non segmented, single stranded, negative sense RNA genome that is encapsidated by the nucleoprotein to form a helical nucleocapsid. This ribonucleoproteic complex is the substrate for both transcription and replication. The RNA-dependent RNA polymerase binds to the nucleocapsid template via its co-factor, the phosphoprotein. This book focuses on the main structural information available on the nucleoprotein, showing that it consists of a structured core (NCORE) and of an intrinsically disordered C-terminal domain (NTAIL). The functional implications of the disordered nature of NTAIL are discussed in light of the ability of disordered regions to establish interactions with multiple partners, thus leading to multiple biological effects. Indeed, beyond the phosphoprotein, NTAIL also interacts with cellular partners, including the major heat shock protein, hsp72, the interferon regulator factor 3, IRF3, and a yet unidentified cellular receptor referred to as NR. This book consists of two chapters devoted to the general functions of the nucleoprotein in transcription and replication and to a detailed overview of its structural properties, and of three chapters focused on the functional relevance of the interaction between NTAIL and its various intracellular and extracellular partners.