دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Edward N. Baker, Bryan F. Anderson, Heather M. Baker, Catherine L. Day (auth.), T. William Hutchens, Sylvia V. Rumball, Bo Lönnerdal (eds.) سری: Advances in, Experimental Medicine and Biology 357 ISBN (شابک) : 9781461360872, 9781461525486 ناشر: Springer US سال نشر: 1994 تعداد صفحات: 294 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 9 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب لاکتوفرین: ساختار و عملکرد: بیوشیمی، عمومی، آناتومی حیوانات / مورفولوژی / بافت شناسی، علوم گیاهی
در صورت تبدیل فایل کتاب Lactoferrin: Structure and Function به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب لاکتوفرین: ساختار و عملکرد نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
لاکتوفرین یک پروتئین جذاب با ساختار جالب و چندین فعالیت بیولوژیکی شناخته شده یا پیشنهادی است. ما احساس میکنیم که توجه به این پروتئین بسیار محدود و پراکنده بوده است، تا حدی به این دلیل که در میان سایر پروتئینهای متصلکننده آهن شناخته شده مانند هموگلوبین، فریتین و ترانسفرین "پنهان" شده است، اما همچنین شاید به این دلیل که عملکردهای بیولوژیکی آن بسیار زیاد است. گوناگون، متنوع. محققانی که بر روی لاکتوفرین تمرکز می کنند، طیف گسترده ای از رشته های پزشکی و علمی را نشان می دهند که معمولاً با هم جمع نمی شوند. قصد ما این بود که با این سمپوزیوم وضعیت را بهبود ببخشیم. در این کتاب، متخصصان رشتههای مختلف، دانش موجود در مورد ویژگیهای ساختاری لاکتوفرین، زنجیرههای جانبی کربوهیدراتی آن و ظرفیت آن برای اتصال یونها و آنیونهای فلزی مختلف را شرح میدهند. تعدادی از عملکردهای فیزیولوژیکی احتمالی لاکتوفرین به تفصیل شرح داده شده است، از جمله نقش لاکتوفرین در کشتن باکتری ها، دخالت آن در رشد و تکثیر، در عملکرد ایمنی و در جذب آهن. جنبههای زیستشناسی مولکولی لاکتوفرین و برهمکنشهای خاص آن با انواع سلولهای مختلف نیز گنجانده شده است. در نهایت، از آنجایی که لاکتوفرین اکنون به صورت تجاری در مقادیر بیشتر در دسترس است، کاربردهای صنعتی احتمالی مورد بحث قرار می گیرد. این کتاب باید به خواننده علاقه مند بینشی کامل از دانش فعلی ما در مورد لاکتوفرین بدهد.
Lactoferrin is an intriguing protein with an interesting structure and several known or suggested biological activities. We feel that attention on this protein has been too limited and diffuse, partly because it has been "hidden" among other well-known iron-binding proteins such as hemoglobin, ferritin and transferrin, but also perhaps because its biological functions are so diverse. Investigators that focus on lactoferrin represent a wide variety of medical and scientific disciplines that do not usually come together. It was our intention to improve that situation with this symposium. In this book, experts from a variety of disciplines describe the present knowledge of the structural features of lactoferrin, its carbohydrate side chains and its capacity to bind different metal ions and anions. Several of the possible physiological functions of lactoferrin are described in detail, including the role of lactoferrin in bacterial killing, its involvement in growth and proliferation, in immune function and in iron absorption. Aspects of the molecular biology of lactoferrin and its specific interactions with different cell types are also included. Finally, as lactoferrin now has become commercially available in larger quantities, possible industrial applications are discussed. The book should give the interested reader a thorough insight into our present knowledge of lactoferrin.
Front Matter....Pages i-xi
Three-Dimensional Structure of Lactoferrin in Various Functional States....Pages 1-12
Characterization of Two Kinds of Lactotransferrin (Lactoferrin) Receptors on Different Target Cells....Pages 13-19
Primary and Three-Dimensional Structure of Lactotransferrin (Lactoferrin) Glycans....Pages 21-32
Synergism and Substitution in the Lactoferrins....Pages 33-44
Salt Effects on the Physical Properties of the Transferrins....Pages 45-52
Interaction of Lactoferrin with Sequestered Transition Metal Ions....Pages 53-60
Bactericidal Activity of Different Forms of Lactoferrin....Pages 61-70
The Effects of Lactoferrin on Gram-Negative Bacteria....Pages 71-90
Faecal Flora in the Newborn....Pages 91-98
The Monocytic Receptor for Lactoferrin and its Involvement in Lactoferrin-Mediated Iron Transport....Pages 99-109
Study on the Binding of Lactotransferrin (Lactoferrin) to Human PHA-Activated Lymphocytes and Non-Activated Platelets....Pages 111-119
Physical Characteristics and Polymerization During Iron Saturation of Lactoferrin, A Myelopoietic Regulatory Molecule with Suppressor Activity....Pages 121-132
Lactoferrin and the Inflammatory Response....Pages 133-141
The Role of Lactoferrin as an Anti-Inflammatory Molecule....Pages 143-156
Interaction of Lactoferrin with Mononuclear and Colon Carcinoma Cells....Pages 157-169
Lactoferrin Receptors in Intestinal Brush Border Membranes....Pages 171-175
Maternal Lactoferrin in the Urine of Preterm Infants....Pages 177-181
Lactoferrin Gene Promoter in Human and Mouse....Pages 183-196
Lactoferrin cDNA....Pages 197-208
Antimicrobial Peptides of Lactoferrin....Pages 209-218
Physicochemical and Antibacterial Properties of Lactoferrin and its Hydrolysate Produced by Heat Treatment at Acidic pH....Pages 219-226
A Comparison of the Three-Dimensional Structures of Human Lactoferrin in its Iron Free and Iron Saturated Forms....Pages 227-230
Bovine Lactoferrin....Pages 231-233
X-Ray Structural Analysis of Bovine Lactoferrin at 2.5 Å Resolution....Pages 235-238
Binding of Porcine Milk Lactoferrin to Piglet Intestinal Lactoferrin Receptor....Pages 239-244
Lactoferrin-Receptor Interaction....Pages 245-252
Kinetic Parameters for the Heat Denaturation of Bovine Lactoferrin in Milk, and its Effect on Interaction with Monocytes....Pages 253-257
Cloning and Expression of the C-Terminal Lobe of Human Lactoferrin....Pages 259-263
Crystallographic Studies on Metal and Anion Substituted Human Lactoferrin....Pages 265-269
Proposed Mechanisms for the Involvement of Lactoferrin in the Hydrolysis of Nucleic Acids....Pages 271-278
Lactoferrin Promotes Nerve Growth Factor Synthesis/Secretion in Mouse Fibroblast L-M Cells....Pages 279-285
Summary Chapter....Pages 287-291
Back Matter....Pages 293-298