مشخصات کتاب

Intracellular Protein Decradation

ویرایش: 1 
نویسندگان: E. Edward Bittar and A.J. Rivett (Eds.)  
سری: Advances in Molecular and Cell Biology 27 
ISBN (شابک) : 9780762303878, 0762303875 
ناشر: Elsevier Science 
سال نشر: 1998 
تعداد صفحات: 305 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 6 مگابایت 

در صورت تبدیل فایل کتاب Intracellular Protein Decradation به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب تخریب پروتئین درون سلولی نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.

توضیحاتی در مورد کتاب تخریب پروتئین درون سلولی

این جلد مجموعه ای از بررسی ها را گرد هم می آورد که خلاصه ای از دانش فعلی ما در مورد ماشین آلات پروتئولیتیک و مسیرهای تجزیه پروتئین سلول های پروکاریوتی و یوکاریوتی را ارائه می دهد. تخریب پروتئین درون سلولی بسیار بیشتر از یک مکانیسم برای حذف پروتئین های نادرست چین خورده یا آسیب دیده است. از آنجایی که بسیاری از پروتئین های کوتاه مدت عملکردهای تنظیمی مهمی دارند، پروتئولیز سهم قابل توجهی در بسیاری از فرآیندهای سلولی از جمله تنظیم چرخه سلولی و کنترل انتقالی دارد. علاوه بر این، برش پروتئولیتیک محدود می‌تواند مکانیسمی سریع و کارآمد برای فعال‌سازی یا غیرفعال شدن آنزیم در سلول‌های یوکاریوتی فراهم کند.
در فصل اول، Maurizi مقدمه‌ای بر تخریب پروتئین درون سلولی ارائه می‌کند، ساختار و عملکرد پروتئازهای وابسته به ATP باکتریایی را توصیف می‌کند و رابطه بین عملکردهای چپرون و تجزیه پروتئین را بررسی می‌کند. بسیاری از اصول در مورد سلول های یوکاریوتی نیز اعمال می شود، اگرچه پروتئازهای درگیر اغلب یکسان نیستند. جالب توجه است که همولوگهای یکی از پروتئازهای باکتریایی، یون پروتئاز، در میتوکندری در مخمرها و پستانداران و همولوگهای پروتئازومها که در تمام سلولهای یوکاریوتی یافت می شوند (به زیر مراجعه کنید)، در برخی از یوباکتریها کشف شده است.
مطالعات پروتئولیز در مخمر کمک زیادی به روشن شدن مسیرهای پروتئولیتیک لیزوزومی (واکوولی) و غیر لیزوزومی در سلول‌های یوکاریوتی کرده است. Thumm and Wolf (فصل 2) مطالعاتی را توصیف می کنند که عملکرد پروتئازوم ها را در پروتئولیز غیر لیزوزومی و سهم پروتئازهای لیزوزومی در تجزیه پروتئین درون سلولی را توضیح داده اند. پروتئین ها را می توان برای تجزیه با مکانیسم های مختلف انتخاب کرد. سیستم یوبیکوئیتین یک مکانیسم پیچیده و بسیار تنظیم شده است که توسط آن پروتئین های یوکاریوتی برای تخریب توسط پروتئوزوم ها هدف قرار می گیرند. در فصل 3، ویلکینسون اجزاء و عملکردهای سیستم یوبیکوئیتین را بررسی می کند و برخی از بسترهای شناخته شده برای این مسیر را که شامل چرخه سلولی و تنظیم کننده های رونویسی می شود، در نظر می گیرد. ساختار و عملکرد پروتئوزوم ها و اجزای تنظیم کننده آنها در دو فصل بعدی توسط تاناکا و تاناهاشی و دوبیل و رچشتاینر توضیح داده شده است. پروتئازوم ها اولین نمونه شناخته شده از پروتئازهای ترئونین بودند. آنها کمپلکس های چند زیر واحدی هستند که علاوه بر اینکه مسئول گردش بیشتر پروتئین های هسته ای و سیتوپلاسمی کوتاه مدت هستند، در پردازش آنتی ژن برای ارائه توسط مسیر MHC کلاس I نیز نقش دارند. مطالعات اخیر که توسط مک کراکن و همکارانش بررسی شده است (فصل 6) به این نتیجه هیجان انگیز منجر می شود که برخی از پروتئین های مرتبط با ER توسط پروتئازوم های سیتوزولی تجزیه می شوند.
لیزوزوم ها مسئول تخریب پروتئین های با عمر طولانی و افزایش تخریب پروتئین مشاهده شده در شرایط گرسنگی هستند. در فصل 7 Knecht و همکارانش پروتئازهای لیزوزومی را بررسی کرده و مطالعاتی را در مورد نقش لیزوزوم ها و مکانیسم های جذب پروتئین به لیزوزوم ها شرح می دهند. روش‌های اندازه‌گیری سهم نسبی سیستم‌های پروتئولیتیک مختلف (به عنوان مثال، مسیر یوبی‌کوئیتین-پروتئازوم، پروتئازهای وابسته به کلسیم، لیزوزوم‌ها) در تخریب پروتئین عضلانی، و نتایج حاصل از چنین مطالعاتی، توسط Attai و Taillinder در فصل زیر بررسی می‌شوند.
در نهایت، پروتئازها با کاتالیز کردن برش محدود آنزیم ها، نقش مهمی در سیگنال دهی آپوپتوز دارند. Mason و Beyette نقش بازیگران اصلی، کاسپازها را که هم توسط پروتئولیز محدود فعال شده و هم کاتالیز می‌کنند، بررسی می‌کنند و همچنین دخالت سایر آنزیم‌های پروتولیتیک را در این مسیر منجر به مرگ سلولی در نظر می‌گیرند.

توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

This volume brings together a set of reviews that provide a summary of our current knowledge of the proteolytic machinery and of the pathways of protein breakdown of prokaryotic and eukaryotic cells. Intracellular protein degradation is much more than just a mechanism for the removal of incorrectly folded or damaged proteins. Since many short-lived proteins have important regulatory functions, proteolysis makes a significant contribution to many cellular processes including cell cycle regulation and transciptional control. In addition, limited proteolytic cleavage can provide a rapid and efficient mechanism of enzyme activation or inactivation in eukaryotic cells.
In the first chapter, Maurizi provides an introduction to intracellular protein degradation, describes the structure and functions of bacterial ATP-dependent proteases, and explores the relationship between chaperone functions and protein degradation. Many of the principles also apply to eukaryotic cells, although the proteases involved are often not the same. Interestingly, homologues of one of the bacterial proteases, Ion protease, have been found in mitochondria in yeast and mammals, and homologues of proteasomes, which are found in all eukaryotic cells (see below), have been discovered in some eubacteria.
Studies of proteolysis in yeast have contributed greatly to the elucidation of both lysosomal (vacuolar) and nonlysosomal proteolytic pathways in eukaryotic cells. Thumm and Wolf (chapter 2) describe studies that have elucidated the functions of proteasomes in nonlysosomal proteolysis and the contributions of lysosomal proteases to intracellular protein breakdown. Proteins can be selected for degradation by a variety of differen mechanisms. The ubiquitin system is one complex and highly regulated mechanism by which eukaryotic proteins are targetted for degradation by proteosomes. In chapter 3, Wilkinson reviews the components and functions of the ubiquitin system and considers some of the known substrates for this pathway which include cell cycle and transcriptional regulators.
The structure and functions of proteosomes and their regulatory components are described in the two subsequent chapters by Tanaka and Tanahashi and by Dubiel and Rechsteiner. Proteasomes were the first known example of threonine proteases. They are multisubunit complexes that, in addition to being responsible for the turnover of most short-lived nuclear and cytoplasmic protein, are also involved in antigen processing for presentation by the MHC class I pathway. Recent studies reviewed by McCracken and colleagues (chapter 6) lead to the exciting conclusion that some ER-associated proteins are degraded by cytosolic proteasomes.
Lysosomes are responsible for the degradation of long-lived proteins and for the enhanced protein degradation observed under starvation conditions. In chapter 7 Knecht and colleagues review the lysosomal proteases and describe studies of the roles of lysosomes and the mechanisms for protein uptake into lysosomes. Methods of measuring the relative contribution of different proteolytic systems (e.g., ubiquitin-proteasome pathway, calcium-dependent proteases, lysosomes) to muscle protein degradation, and the conclusions from such studies, are reviewed by Attai and Taillinder in the following chapter.
Finally, proteases play an important role in signaling apoptosis by catalyzing the limited cleavage of enzymes. Mason and Beyette review the role of the major players, caspases, which are both activated by and catalyze limite proteolysis, and also consider the involvement of other protoelytic enzymes in this pathway leading cell death.

فهرست مطالب

Content: 
Edited by
Page iii

Copyright page
Page iv

List of Contributors
Pages vii-viii

Preface
Pages ix-x
A. Jennifer Rivett

Biochemical Properties and Biological Functions of Atp-Dependent Proteases In Bacterial Cells Original Research Article
Pages 1-41
Michael R. Maurizi

From Proteasome to Lysosome: Studies on Yeast Demonstrate the Principles Of Protein Degradation in the Eukaryote Cell Original Research Article
Pages 43-70
Michael Thumm, Dieter H. Wolf

Cellular Regulation by Ubiquitin-Dependent Processes Original Research Article
Pages 71-104
Keith D. Wilkinson

The 20S Proteasome: Subunits and Functions Original Research Article
Pages 105-128
Keiji Tanaka, Nobuyuki Tanahashi

The 19S Regulatory Complex of the 26S Proteasome Original Research Article
Pages 129-163
Wolfgang Dubiel, Martin Rechsteiner

Endoplasmic Reticulum-Associated Protein degradation: An Unconventional Route to a Familiar Fate Original Research Article
Pages 165-200
Ardythe A. McCracken, Eric D. Werner, Jeffrey L. Brodsky

Pathways for the Degradation of Intracellular Proteins Within Lysosomes in Higher Eukaryotes Original Research Article
Pages 201-234
Erwin Knecht, José Javier Martín de Llano, Enrique José Andreu, Isabel Moreno Miralles

The Critical Role of the Ubiquitin-Proteasome Pathway in Muscle Wasting in Comparison to Lysosomal and Ca2+-Dependent Systems Original Research Article
Pages 235-266
Didier Attaix, Daniel Taillandier

Proteolysis in Apoptosis: Enzymes and Substrates Original Research Article
Pages 267-290
Grant G.F. Mason, Jill Beyette

Index
Pages 291-301

نظرات کاربران

کتاب های تصادفی

دانلود کتاب POPizam

دانلود کتاب Provisional Kom - English Lexicon

دانلود کتاب Sustainable Design and Manufacturing 2019: Proceedings of the 6th International Conference on Sustainable Design and Manufacturing (KES-SDM 19)

دانلود کتاب The Magicians: A Study of the Use of Power in a Black Magic Group

دانلود کتاب Language Typology 1987: Systematic Balance in Language. Papers from the Linguistic Typology Symposium, Berkeley, 1-3 Dec 1987