Immunoglobulins

از زمان کشف بیش از سی سال پیش مبنی بر اینکه آنتی بادی actlvlty را می توان در بخش های پروتئینی گسسته پلاسما محلی سازی کرد، مطالعه ساختار و عملکرد ایمونوگلوبولین بر حوزه ایمونوشیمی غالب شده است. در طول این مدت، منابع مولکول های ایمونوگلوبولین همگن کشف شده است، ماهیت زیر واحد پروتئین ها تعریف شده است، و ساختارهای سه بعدی بخش شناسایی آنتی ژن چندین مولکول آنتی بادی روشن شده است. بینش در مورد کنترل ژنتیکی پیچیده این پروتئین ها به سرعت از طریق تجزیه و تحلیل توالی اسید آمینه ایمونوگلوبولین های همگن طبیعی و القا شده به دست می آید. ایمونوگلوبولین‌ها توسط شیمی‌دانان پروتئین به‌عنوان مدل‌های سیستم‌های چندمری پیچیده، توسط ژنتیک‌دانانی که پلی‌مورفیسم‌های پروتئین سرم را مطالعه می‌کنند، مورد بررسی قرار گرفته‌اند، و توسط زیست‌شناسان مولکولی به‌عنوان کاوشگر بسیار انتخابی که قادر به تشخیص ویژگی‌های جزئی توپوگ رافی مولکولی هستند، استفاده شده‌اند. کاربردهای بالینی از کمی سازی معمول سطح ایمونوگلوبولین گرفته تا استفاده از آنتی بادی ها برای تشخیص سطوح کمی از انواع محصولات طبیعی و متابولیت های دارویی متغیر است. همه این کاربردها در نهایت به درک کامل ایمونوگلوبولین و محل ترکیب آنتی ژن آن بستگی دارد. برای پوشش دادن کل زمینه ساختار و عملکرد ایمونوگلوبولین به حجم های زیادی به این اندازه نیاز است. بنابراین، موضوعات ارائه شده در این مجلد، مواردی را نشان می‌دهند که احساس می‌کنیم بیشترین سهم را در درک فعلی ما از این خانواده پروتئین دارند. فصل اول به ساختار و عملکرد مولکول ایمونوگلوبولین می پردازد.

Since the discovery more than thirty years ago that antibody actlvlty could be localized to discrete plasma protein fractions, the study of immunoglobulin struc­ ture and function has dominated the field of immunochemistry. During this time, sources of homogeneous immunoglobulin molecules have been discovered, the subunit nature of the proteins has been defined, and the three-dimensional struc­ tures of the antigen-recognition portion of several antibody molecules have been elucidated. Insights into the complicated genetic control of these proteins are being gained rapidly through analysis of amino acid sequences of naturally occurring and induced homogeneous immunoglobulins. Immunoglobulins have been analyzed by protein chemists as models of complex multimeric systems, examined by geneticists studying serum protein polymorphisms, and employed by molecular biologists as highly selective probes capable of distinguishing minor features of molecular topog­ raphy. Clinical applications have ranged from the now routine quantitation of immunoglobulin levels to the use of antibodies to detect trace levels of a variety of natural products and drug metabolites. All these applications have depended ulti­ mately on a thorough understanding of the immunoglobulin and its antigen-combin­ ing site. To cover the entire field of immunoglobulin structure and function would require many volumes this size; therefore, subjects presented in this volume represent those which we felt contribute most to our current understanding of this protein family. The first chapters deal with the structure and function of the immunoglobulin molecule.