دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1st Edition
نویسندگان: Vladimir Uversky. Sonia Longhi
سری: Wiley Series in Protein and Peptide Science
ISBN (شابک) : 0470618310, 9780470618318
ناشر: Wiley
سال نشر: 2012
تعداد صفحات: 534
زبان: English
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود)
حجم فایل: 141 مگابایت
در صورت ایرانی بودن نویسنده امکان دانلود وجود ندارد و مبلغ عودت داده خواهد شد
در صورت تبدیل فایل کتاب Flexible Viruses: Structural Disorder in Viral Proteins به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب ویروس های انعطاف پذیر: اختلال ساختاری در پروتئین های ویروسی نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
این کتاب اطلاعات به روزی را در مورد توصیف تجربی و محاسباتی ویژگی های ساختاری و عملکردی پروتئین های ویروسی که به طور گسترده در فرآیندهای تنظیمی و سیگنال دهی دخیل هستند، ارائه می دهد. با فصلهایی توسط گروههای تحقیقاتی پیشرو، اطلاعات فعلی در مورد نقشهای ساختاری و عملکردی اختلالات درونی در پروتئومهای ویروسی ارائه میشود. این به طور سیستماتیک به سرخک، HIV، آنفولانزا، ویروس سیب زمینی، ویروس جنگل، ویروس گاو، هپاتیت و روتاویروس و همچنین ژنومیک ویروس می پردازد. پس از تجزیه و تحلیل ویژگیهای منحصربهفرد هر دسته از پروتئینهای ویروسی، دستورالعملهای آینده برای تحقیق و مدیریت بیماری ارائه میشود.
This book provides up-to-date information on experimental and computational characterization of the structural and functional properties of viral proteins, which are widely involved in regulatory and signaling processes. With chapters by leading research groups, it features current information on the structural and functional roles of intrinsic disorders in viral proteomes. It systematically addresses the measles, HIV, influenza, potato virus, forest virus, bovine virus, hepatitis, and rotavirus as well as viral genomics. After analyzing the unique features of each class of viral proteins, future directions for research and disease management are presented.
Cover\r......Page 1
FLEXIBLE VIRUSES......Page 3
CONTENTS......Page 7
Preface......Page 11
Introduction to the Wiley Series on Protein and Peptide Science......Page 17
Contributors......Page 19
1. Do Viral Proteins Possess Unique Features?......Page 25
2. Functional Role of Structural Disorder in Capsid Proteins......Page 59
3. Structural Disorder Within the Nucleoprotein and Phosphoprotein from Measles, Nipah, and Hendra Viruses......Page 71
4. Structural Disorder Within Sendai Virus Nucleoprotein and Phosphoprotein......Page 119
5. Structural Disorder in Proteins of the Rhabdoviridae Replication Complex......Page 139
6. Structural Disorder in Matrix Proteins of HIV-Related Viruses......Page 167
7. Structural Disorder in Proteins From Influenza Virus......Page 193
8. Making Order in the Intrinsically Disordered Regions of HIV-1 Vif Protein......Page 225
9. Order from Disorder: Structure, Function, and Dynamics of the HIV-1 Transactivator of Transcription......Page 247
10. Intrinsically Disordered Domains of Sesbania Mosaic Virus Encoded Proteins......Page 281
11. Intrinsic Disorder in Genome-Linked Viral Proteins VPgs of Potyviruses......Page 301
12. Intrinsic Disorder in the Human Papillomavirus E7 Protein......Page 337
13. The Semliki Forest Virus Capsid Protease is Disordered and Yet Displays Catalytic Activity......Page 371
14. Core-lations Between Intrinsic Disorder and Multifaceted Activities in Hepatitis C Virus and Related Viruses......Page 399
15. The NS5A Domain II of HCV: Conservation of Intrinsic Disorder in Several Genotypes......Page 433
16. Bacteriophage l N Protein Disorder-Order Transitions Upon Interactions with RNA or Proteins......Page 449
17. N-Terminal Extension Region of Hordeivirus Movement TGB1 Protein Consists of Two Domains with Different Content of Disordered Structure......Page 469
Index......Page 497