Experimental Mass Spectrometry

طیف‌سنجی جرمی در طول دهه 1980 دستخوش تغییرات چشمگیری شد. یونیزاسیون با بمباران سریع اتم (F AB) که توسط باربر و همکارانش ایجاد شد، امکان تجزیه و تحلیل مولکول های آلی قطبی و بسیار عامل دار و در برخی موارد ترکیبات یونی، معدنی و آلی فلزی را برای همه آزمایشگاه های طیف سنجی جرمی فراهم کرد. تاکید بیشتر این کار بر تعیین وزن مولکولی بود. به موازات توسعه روش‌های یونیزاسیون (طیف‌سنجی جرمی مولکولی) برای مولکول‌های بیولوژیکی قطبی، افزایش دامنه جرمی طیف‌سنج‌های جرمی بخش و چهارقطبی و توسعه ابزارهای جدید برای طیف‌سنجی جرمی پشت سر هم عصر جدیدی را در طیف‌سنجی جرمی ساختاری پرورش داد. در همین دوره بود که فن‌آوری‌های ابزار جدید، مانند رزونانس سیکلوترون یون تبدیل فوریه، تله یون چهارقطبی فرکانس رادیویی، و انواع جدیدی از طیف‌سنج‌های جرمی زمان پرواز، به‌عنوان ابزارهای تحلیلی مفید شروع به ظهور کردند. علاوه بر این، روش‌های لیزری مفید برای یونیزاسیون و فعال‌سازی نمونه تقریباً در هر آزمایشگاه طیف‌سنجی جرمی تحلیلی رایج شد. در 5 سال گذشته، رشد انفجاری در حوزه طیف سنجی جرمی بیولوژیکی وجود داشته است. روش‌های یونیزاسیون مانند الکترواسپری و یونیزاسیون دفع لیزری به کمک ماتریس (MALDI) مرزهای جدیدی را برای وزن مولکولی و طیف‌سنجی جرمی ساختاری گشوده است، با استفاده از طیف‌سنجی جرمی برای تجزیه و تحلیل در سطوح پیکومول و حتی فمتو مول. در موارد ایده آل، سطوح نمونه ساب فمتومول را می توان با موفقیت آنالیز کرد. روش‌های جابجایی نمونه اکنون عامل محدودکننده در تجزیه و تحلیل مقادیر کمی از نمونه‌های بیولوژیکی هستند.

Mass spectrometry underwent dramatic changes during the decade of the 1980s. Fast atom bombardment (F AB) ionization, developed by Barber and coworkers, made it possible for all mass spectrometry laboratories to analyze polar, highly functionalized organic molecules, and in some cases ionic, inorganic, and organometallic compounds. The emphasis of much of this work was on molecular weight determination. Parallel with the development of ionization methods (molecular weight mass spectrometry) for polar biological molecules, the increased mass range of sector and quadrupole mass spectrometers and the development of new instruments for tandem mass spectrometry fostered a new era in structural mass spectrometry. It was during this same period that new instrument technologies, such as Fourier transform ion cyclotron resonance, radio­ frequency quadrupole ion trap, and new types of time-of-flight mass spectrometers, began to emerge as useful analytical instruments. In addi­ tion, laser methods useful for both sample ionization and activation became commonplace in almost every analytical mass spectrometry laboratory. In the last 5 years, there has been explosive growth in the area of biological mass spectrometry. Such ionization methods as electrospray and matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) have opened new frontiers for both molecular weight and structural mass spectrometry, with mass spectrometry being used for analysis at the picomole and even femto­ mole levels. In ideal cases, subfemtomole sample levels can be successfully analyzed. Sample-handling methods are now the limiting factor in analyz­ ing trace amounts of biological samples.