دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: نویسندگان: van der Walle. Christopher F., Sharma. Gaurav, Kumar. M.N.V Ravi سری: ناشر: informa healthcare سال نشر: تعداد صفحات: 259 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 7 مگابایت
در صورت تبدیل فایل کتاب Current approaches to stabilising and analysing proteins during microencapsulation in PLGA به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب رویکردهای فعلی برای تثبیت و تجزیه و تحلیل پروتئین ها در طول میکرو کپسوله در PLGA نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
کپسولهسازی بیوماکرومولکولها در میکرو و نانو ذرات پلیاستر در
حال حاضر یک روش معمول در بسیاری از آزمایشگاهها برای دستیابی به
استراتژیهای تحویل کنترلشده و هدفمند است. اهداف: محصور کردن
پروتئین ها بدون درجاتی از باز شدن و از دست دادن فعالیت زیستی
بسیار دشوار است، و این علیرغم حدود دو دهه تحقیق است. تجزیه و
تحلیل مورد به مورد هنگام تعیین مکانیسم ضروری به نظر می رسد، که عموماً
در سطح مشترک امولسیون یا اسیدی شدن درون ذرات آشکار می شود،
مضرتر است. ماهیت گذرا سیستمهای امولسیونی، تجزیه و تحلیل در
زمان واقعی رویدادهای سطحی را دشوار میکند و نیاز به تفسیر از
سیستمهای سطحی مدل یا تحلیل پس از ساخت دارد. بررسی بر روی موارد
زیر تمرکز خواهد کرد: i) کارایی امولسیون سازی پروتئین ها، رجوع
کنید به. جذب سطحی؛ ii) مواد جانبی و تکنیکهای فعلی مورد استفاده
برای تثبیت پروتئینها، به عنوان یک مطالعه موردی، کار برای تحویل
خوراکی انسولین را مشخص میکند. iii) تکنیک های تحلیلی مورد
استفاده برای توصیف پروتئین کپسوله شده. به نظر می رسد روند اخیر
به سمت تثبیت پروتئین ها از طریق کمپلکس مستقیم با پلیمرها وجود
دارد، اما در مقابل، تکنیک های امولسیونی در حال ظهور هستند که از
استفاده از تثبیت کننده ها و/یا مواد کمکی دور می شوند. تعدادی از
روش های طیف سنجی و طیف سنجی کاربرد جدیدی برای مطالعه یکپارچگی
پروتئین در میکروسفرها پیدا کرده اند. بیشتر
بخوانید... < /div>
چکیده: کپسولهسازی بیوماکرومولکولها در میکرو و نانوذرات
پلیاستر در حال حاضر یک روش معمول در بسیاری از آزمایشگاهها
برای دستیابی به استراتژیهای تحویل کنترلشده و هدفمند است.
اهداف: محصور کردن پروتئین ها بدون درجاتی از باز شدن و از دست
دادن فعالیت زیستی بسیار دشوار است، و این علیرغم حدود دو دهه
تحقیق است. تجزیه و تحلیل مورد به مورد هنگام تعیین مکانیسم ضروری
به نظر می رسد، به طور کلی در سطح مشترک امولسیون یا اسیدی شدن
ذرات داخلی، مضرتر است. ماهیت گذرا سیستمهای امولسیونی، تجزیه و
تحلیل در زمان واقعی رویدادهای سطحی را دشوار میکند و نیاز به
تفسیر از سیستمهای سطحی مدل یا تحلیل پس از ساخت دارد. بررسی بر
روی موارد زیر تمرکز خواهد کرد: i) کارایی امولسیون سازی پروتئین
ها، رجوع کنید به. جذب سطحی؛ ii) مواد جانبی و تکنیکهای فعلی
مورد استفاده برای تثبیت پروتئینها، به عنوان یک مطالعه موردی،
کار برای تحویل خوراکی انسولین را مشخص میکند. iii) تکنیک های
تحلیلی مورد استفاده برای توصیف پروتئین کپسوله شده. به نظر می
رسد روند اخیر به سمت تثبیت پروتئین ها از طریق کمپلکس مستقیم با
پلیمرها وجود دارد، اما در مقابل، تکنیک های امولسیونی در حال
ظهور هستند که از استفاده از تثبیت کننده ها و/یا مواد کمکی دور
می شوند. تعدادی از روش های طیف سنجی و طیف سنجی کاربرد جدیدی
برای مطالعه یکپارچگی پروتئین در میکروسفرها پیدا کرده اند.
Encapsulation of biomacromolecules in polyester micro- and
nano-particles is now a routine procedure in many laboratories
for achieving controlled and targeted delivery strategies.
Objectives: Proteins are notoriously difficult to encapsulate
without some degree of unfolding and loss of bioactivity, and
this is despite around two decades of research. A case by case
analysis appears necessary when determining which mechanism, generally unfolding
at the emulsion interface or acidification of the particle
interior, is most detrimental. The transient nature of the
emulsion systems makes in situ, real-time analysis of
interfacial events difficult, necessitating interpretation from
model interfacial systems or analysis post-fabrication. The
review will focus on: i) the emulsification efficiency of
proteins, cf. interfacial adsorption; ii) current excipients
and techniques used to stabilise proteins, outlining work
towards the oral delivery of insulin as a case study; iii)
analytical techniques used to characterise encapsulated
protein. There appears to be a recent trend towards the
stabilization of proteins via direct complexation with polymers
but, in contrast, emulsion techniques are emerging which err
away from the use of stabilisers and/or excipients. A number of
spectroscopic and spectrometric methods have found new
application to the study of protein integrity in
microspheres. Read
more...
Abstract: Encapsulation of biomacromolecules in polyester
micro- and nano-particles is now a routine procedure in many
laboratories for achieving controlled and targeted delivery
strategies. Objectives: Proteins are notoriously difficult to
encapsulate without some degree of unfolding and loss of
bioactivity, and this is despite around two decades of
research. A case by case analysis appears necessary when
determining which mechanism, generally unfolding at the
emulsion interface or acidification of the particle interior,
is most detrimental. The transient nature of the emulsion
systems makes in situ, real-time analysis of interfacial events
difficult, necessitating interpretation from model interfacial
systems or analysis post-fabrication. The review will focus on:
i) the emulsification efficiency of proteins, cf. interfacial
adsorption; ii) current excipients and techniques used to
stabilise proteins, outlining work towards the oral delivery of
insulin as a case study; iii) analytical techniques used to
characterise encapsulated protein. There appears to be a recent
trend towards the stabilization of proteins via direct
complexation with polymers but, in contrast, emulsion
techniques are emerging which err away from the use of
stabilisers and/or excipients. A number of spectroscopic and
spectrometric methods have found new application to the study
of protein integrity in microspheres