Contemporary Topics in Molecular Immunology

دریافت کننده ها و پذیرش آلوگرافت ها امکان پذیر است. نویسندگان تجربه و توانایی پل زدن بر کل زمینه پیوند را دارند و مقاله آنها داده های بالینی و ایمونوشیمیایی در این زمینه را در بر می گیرد. داده‌های آن‌ها به وضوح نشان می‌دهد که تطابق برای آنتی‌ژن‌های DR در تعیین بقای پیوند مهم‌تر از موارد موجود در جایگاه‌های ABC است. فاکتورهای مرتبط اضافی، در از بین بردن خودایمنی و سایر آنتی ژن‌های سلول B، مورد بحث قرار گرفته و با بقای پیوند مرتبط هستند. نویسندگان همچنین داده های پاتولوژی مربوط به توزیع آنتی ژن های HLA-DR در بافت های مختلف را ارائه می دهند. این داده‌ها منطقه پرباری را برای تحقیقات آینده در مورد جنبه‌های شیمیایی آنتی‌ژن‌های مختلف کدگذاری شده در MHC انسانی نشان می‌دهد. آیا تغییرات در ساختار گلیکوپروتئین‌های سطح لنفوسیت، به‌ویژه تغییرات در بخش‌های کربوهیدراتی آنها، در طی تمایز طبیعی لنفوئیدی رخ می‌دهد؟ اطلاعات در مورد این سوال محدود است و داده های مربوطه فقط برای چند پروتئین موجود است. سه تا از پروتئین ها ترکیبات اصلی گلیکوپروتئین غشای تیموسیت جوندگان هستند: Thy-! آنتی ژن، یک سیالوگلیکوپروتئین لکوسیت گلیکوزیله به نام W3/13 و یک گلیکوپرو تیین با وزن مولکولی بالا که به عنوان آنتی ژن مشترک لکوسیت شناخته می شود. پینک ثور در مشارکت خود به خوبی این گلیکوپروتئین ها را مشخص می کند و شواهدی را که نشان می دهد ساختارها زمانی که تیموسیت به یک سلول T بالغ و محیطی تمایز می یابد تغییر می کند، مورد بحث قرار می دهد. مقایسه ای بین تغییرات گلیکوپروتئین لنفوسیتی و تغییراتی که در طی تمایز گلبول های قرمز رخ می دهد، انجام می شود. خواننده گفتار پینک را آموزنده و تحریک کننده خواهد یافت. ماست سل ها، بازوفیل ها، و خطوط تومور مرتبط IgE را با میل ترکیبی بسیار بالا متصل می کنند.

recipients and acceptance of allografts can be made. The authors have the experi­ ence and ability to bridge the entire field of transplantation and their article encompasses both clinical and immunochemical data in this area. Their data show clearly that matches for the DR antigens are more important than those at the ABC loci in determination of graft survival. Additional relevant factors, in­ cluding autoimmunity and other B-cell antigens, are discussed and correlated with graft survival. The authors also present pathology data concerning the distribution of HLA-DR antigens in various tissues. These data indicate a fruitful area for future investigations on the chemical aspects of the various antigens encoded within the human MHC. Do changes in the structure of lymphocyte surface glycoproteins, especially changes in their carbohydrate portions, occur during normal lymphoid differen­ tiation? Information about this question is limited, and pertinent data are avail­ able for only a few proteins. Three of the proteins are major glycoprotein con­ stituents of rodent thymocyte membranes: the Thy-! antigen, a glycosylated leukocyte sialoglycoprotein called W3/13, and a high-molecular-weight glycopro­ tein known as the leukocyte-common antigen. In his contribution, Pink thor­ oughly characterizes these glycoproteins and discusses the evidence that the structures change when a thymocyte differentiates into a mature, peripheral T cell. A comparison is drawn between lymphocyte glycoprotein changes and those that occur during red blood cell differentiation. The reader will find Pink's discourse informative and provocative. Mast cells, basophils, and related tumor lines bind IgE with very high affinity.