Chemical Recognition in Biology

مطالعات تشخیص شیمیایی در زیست شناسی حدود نیم قرن پیش با اولین داده های جنبشی به دست آمده در مورد کاتالیز و مهار آنزیم آغاز شد. آنها منجر به یک نمایش نسبتاً ایستا از فرآیند تشخیص شدند که توسط مدل قفل و کلید نشان داده شده است که همچنان بر تصویر کلی ما از تشخیص و ویژگی آن تأثیر می گذارد. در چندین مورد، مطالعات کریستالوگرافیک مجتمع‌های آنزیم-سوبسترا از این مدل پشتیبانی کرده‌اند. در واقع، در یک کمپلکس لیگاند-آنزیم متبلور، یک fltting نزدیک بین مرکز فعال آنزیم و گروه‌های عاملی لیگاند مشاهده می‌شود. با این حال، این لزوماً ناشی از یک فرآیند تشخیص مستقیم بین ساختارهای صلب نیست، بلکه ممکن است ناشی از یک سازگاری پیشرونده باشد که در طی آن ساختارهای اولیه آنزیم و لیگاند اصلاح می‌شوند (مکانیسم القایی-flt). اخیراً کار زیادی به مطالعه تشخیص در سیستم‌های پیچیده‌تر مانند ماشین‌های تکثیر یا ترجمه اختصاص داده شده است. به وضوح، دقت فوق‌العاده چنین سیستم‌هایی را نمی‌توان صرفاً از نظر تطابق فیزیکی بین آنزیم‌ها و بسترهای آنها توضیح داد. این امر منجر به تغییر چشم انداز در این زمینه ها شده است. در نتیجه دیدگاه جنبشی جدید، فرد بیشتر بر روی دوره زمانی فرآیندها، بر تعادل جنبشی بین مراحل واکنش، روی روابط انرژی-دقت و استراتژی هایی تمرکز می کند که امکان دستیابی به دقت بالا را با استفاده از نسبتاً فراهم می کند. اجزای مستعد خطا در یک تعامل پویا مناسب.

Studies of chemical recognition in biology were initiated about half a century ago with the flrst kinetic data obtained on enzyme catalysis and inhibition. They led to a rather static representation of the recognition process illustrated by the lock and key model that still continues to influence our overall image of recognition and its specificity. In several cases, crystallographic studies of enzyme-substrate complexes have supported this model. Indeed, in a crystallized ligand-enzyme complex, a close fltting is observed between the active center of the enzyme and the functional groups of the ligand. How­ ever, this does not necessarily result from a direct recognition process between rigid structures, but may result from a progressive adaptation during which the initial struc­ tures of the enzyme and the ligand are modified (induced-flt mechanism). Recently, a great deal of work has been devoted to the study of recognition in more complex systems such as the replication or the translation machin~ries; clearly, the extraordinary precision of such systems cannot be explained solely in terms of physical matching between enzymes and their substrates. This has led to a noticeable change of perspective in these areas. As a result of the new kinetic viewpoint, one rather focuses on the time-course of the processes, on the kinetic balance between steps of the reaction, on the energy-accuracy relationships and on the strategies which permit the achievement of high precision using relatively error-prone components in an appropriate dynamic interplay.