ورود به حساب

نام کاربری گذرواژه

گذرواژه را فراموش کردید؟ کلیک کنید

حساب کاربری ندارید؟ ساخت حساب

ساخت حساب کاربری

نام نام کاربری ایمیل شماره موبایل گذرواژه

برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید


09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Biophysics and the Challenges of Emerging Threats (NATO Science for Peace and Security Series B: Physics and Biophysics)

دانلود کتاب بیوفیزیک و چالش های تهدیدات نوظهور (علم ناتو برای صلح و امنیت سری B: فیزیک و بیوفیزیک)

Biophysics and the Challenges of Emerging Threats (NATO Science for Peace and Security Series B: Physics and Biophysics)

مشخصات کتاب

Biophysics and the Challenges of Emerging Threats (NATO Science for Peace and Security Series B: Physics and Biophysics)

ویرایش: [1 ed.] 
نویسندگان:   
سری:  
ISBN (شابک) : 9789048123674, 9789048123667 
ناشر:  
سال نشر: 2009 
تعداد صفحات: 188
[181] 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 3 Mb 

قیمت کتاب (تومان) : 42,000



ثبت امتیاز به این کتاب

میانگین امتیاز به این کتاب :
       تعداد امتیاز دهندگان : 2


در صورت تبدیل فایل کتاب Biophysics and the Challenges of Emerging Threats (NATO Science for Peace and Security Series B: Physics and Biophysics) به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب بیوفیزیک و چالش های تهدیدات نوظهور (علم ناتو برای صلح و امنیت سری B: فیزیک و بیوفیزیک) نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.


توضیحاتی در مورد کتاب بیوفیزیک و چالش های تهدیدات نوظهور (علم ناتو برای صلح و امنیت سری B: فیزیک و بیوفیزیک)

تکنیک‌های تک مولکولی میانگین‌گیری گروهی را حذف می‌کنند، بنابراین گونه‌های گذرا یا نادر را در سیستم‌های ناهمگن آشکار می‌کنند [1-3]. این رویکردها برای بررسی پدیده های بیولوژیکی بی شماری، از جمله تاخوردگی پروتئین و RNA [4-6]، سینتیک آنزیم [7، 8]، و حتی بیوسنتز پروتئین [1، 9، 10] به کار گرفته شده اند. به‌ویژه، تکنیک‌های فلورسانس مبتنی بر بی‌حرکتی مانند میکروسکوپ فلورسانس بازتاب داخلی کل (TIRF-M) اخیراً امکان مشاهده رویدادهای متعدد در مقیاس زمانی میلی‌ثانیه تا ثانیه را فراهم کرده است [11-13]. روش های فلورسانس تک مولکولی با ناپایداری تک فلوروفورها به چالش کشیده می شوند. فلوروفورهای آلی که معمولاً در مطالعات تک مولکولی سیستم‌های بیولوژیکی استفاده می‌شوند، نور سفید کردن سریع، نوسانات شدت در مقیاس زمانی میلی‌ثانیه (چشمک زدن) یا هر دو را نشان می‌دهند. این پدیده‌ها زمان مشاهده را محدود می‌کنند و تفسیر نوسانات فلرسانس را پیچیده می‌کنند [14، 15]. اکسیژن مولکولی (O) پایداری رنگ را تعدیل می کند. Triplet O به طور موثر 2 2 حالت های سه گانه رنگ را که مسئول پلک زدن هستند خاموش می کند. این منجر به تشکیل اکسیژن منفرد می شود [16-18]. Singlet O به طور موثر با رنگ های آلی، 2 اسید آمینه و نوکلئوبازها واکنش نشان می دهد [19، 20]. رنگهای اکسید شده دیگر فلورسنت نیستند. آسیب اکسیداتیو چین خوردگی و عملکرد بیومولکول ها را مختل می کند. در حضور O محلول اشباع شده، چشمک زدن رنگ های فلورسنت سرکوب می شود، اما آسیب اکسیداتیو به رنگ ها و مولکول های زیستی سریع است. سیستم های آنزیمی O-scavenging معمولاً برای بهبود ناپایداری رنگ استفاده می شود. 2 مولکول های کوچک اغلب برای سرکوب پلک زدن در سطوح کم O به کار می روند.


توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

Single-molecule techniques eliminate ensemble averaging, thus revealing transient or rare species in heterogeneous systems [1–3]. These approaches have been employed to probe myriad biological phenomena, including protein and RNA folding [4–6], enzyme kinetics [7, 8], and even protein biosynthesis [1, 9, 10]. In particular, immobilization-based fluorescence te- niques such as total internal reflection fluorescence microscopy (TIRF-M) have recently allowed for the observation of multiple events on the millis- onds to seconds timescale [11–13]. Single-molecule fluorescence methods are challenged by the instability of single fluorophores. The organic fluorophores commonly employed in single-molecule studies of biological systems display fast photobleaching, intensity fluctuations on the millisecond timescale (blinking), or both. These phenomena limit observation time and complicate the interpretation of fl- rescence fluctuations [14, 15]. Molecular oxygen (O) modulates dye stability. Triplet O efficiently 2 2 quenches dye triplet states responsible for blinking. This results in the for- tion of singlet oxygen [16–18]. Singlet O reacts efficiently with organic dyes, 2 amino acids, and nucleobases [19, 20]. Oxidized dyes are no longer fluor- cent; oxidative damage impairs the folding and function of biomolecules. In the presence of saturating dissolved O , blinking of fluorescent dyes is sup- 2 pressed, but oxidative damage to dyes and biomolecules is rapid. Enzymatic O -scavenging systems are commonly employed to ameliorate dye instability. 2 Small molecules are often employed to suppress blinking at low O levels.



فهرست مطالب

front-matter......Page 2
A Simple Model for Protein Folding......Page 9
Complementarity of Hydrophobic/Hydrophilic Properties In Protein—Ligand Complexes: A New Tool to Improve Docking Results......Page 29
Structures of Cvnh Family Lectins......Page 50
Biophysical Approaches To Study Dna Base Flipping......Page 58
The Diversity of Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy......Page 72
Improved Dye Stability in Single-Molecule Fluorescence Experiments......Page 89
The Evaluation of Isotope Editing and Filtering for Protein—Ligand Interaction Elucidation by Nmr......Page 106
Ribosome: an Ancient Cellular Nano-Machine for Genetic Code Translation......Page 125
Course Abstracts, Author Index......Page 160




نظرات کاربران