دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش: 1 نویسندگان: Edward I. Solomon, Brooke L. Hemming, David E. Root (auth.), Kenneth D. Karlin, Zoltán Tyeklár (eds.) سری: ISBN (شابک) : 9789401168779, 9789401168755 ناشر: Springer Netherlands سال نشر: 1993 تعداد صفحات: 509 زبان: English فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) حجم فایل: 20 مگابایت
کلمات کلیدی مربوط به کتاب شیمی زیست آلی مس: بیوشیمی، عمومی، آناتومی حیوانات / مورفولوژی / بافت شناسی، شیمی معدنی، فارماکولوژی / سم شناسی
در صورت تبدیل فایل کتاب Bioinorganic Chemistry of Copper به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب شیمی زیست آلی مس نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
Bioinorganic Chemistry of Copper focuses on the vital role of copper ions in biology, especially as an essential metalloenzyme cofactor. The book is highly interdisciplinary in its approach--the outstanding list of contributors includes coordination chemists, biochemists, biophysicists, and molecular biologists. Chapters are grouped into major areas of research interest in inorganic copper chemistry, spectroscopy, oxygen chemistry, biochemistry, and molecular biology. The book also discusses basic research of great potential importance to pharmaceutical scientists. This book is based on the first Johns Hopkins University Copper Symposium, held in August 1992. Researchers in chemistry, biochemistry, molecular biology, and medicinal chemistry will find it to be an essential reference on its subject.
Front Matter....Pages i-xvi
Front Matter....Pages 1-1
Electronic Structures of Active Sites in Copper Proteins: Coupled Binuclear and Trinuclear Cluster Sites....Pages 3-20
Pulsed EPR Studies of Copper Proteins....Pages 21-33
Copper(II) Complexes of Binucleating Macrocyclic Bis(Disulfide) Tetramine Ligands....Pages 34-47
Front Matter....Pages 49-49
Investigation of Type 1 Copper Site Geometry by Spectroscopy and Molecular Redesign....Pages 51-63
Metalloprotein Ligand Redesign: Characterization of Copper-Cysteinate Proteins Derived from Yeast Copper-Zinc Superoxide Dismutase....Pages 64-77
Electron Transfer Reactivity of Mutants of the Blue Copper Protein Plastocyanin....Pages 78-90
Studies of CNI Copper Coordination Compounds: What Determines the Electron-Transfer Rate of the Blue-Copper Proteins?....Pages 91-97
Front Matter....Pages 99-99
Chemical and Genetic Studies of Copper Resistance in E. coli ....Pages 101-109
Cuprous-Thiolate Polymetalic Clusters in Biology....Pages 110-123
Mechanisms of Copper Ion Homeostasis in Yeast....Pages 124-131
RNA Hydrolysis by Cu(II) Complexes: Toward Synthetic Ribonucleases and Ribozymes....Pages 132-139
Front Matter....Pages 141-141
Three-Dimensional Structure of the Oxygenated Form of the Hemocyanin Subunit II of Limulus Polyphemus at Atomic Resolution....Pages 143-150
New Probes of Oxygen Binding and Activation: Application to Dopamine β-Monooxygenase....Pages 151-163
Chemical and Spectroscopic Studies on Dopamine- β -Hydroxylase and other Copper Monooxygenases....Pages 164-183
The Copper Ions in the Membrane-Associated Methane Monooxygenase....Pages 184-195
The Enzymology of Peptide Amidation....Pages 196-209
Front Matter....Pages 211-211
Redox Decomposition Reactions of Copper(III) Peptide Complexes....Pages 213-221
Free Radical Induced Cleavage of Organic Molecules Catalyzed by Copper Ions — An Alternative Pathway for Biological Damage....Pages 222-235
Copper-Mediated Nitrogen Ligand Oxidation and Oxygenation....Pages 236-248
Front Matter....Pages 249-249
Synthesis, Structure and Properties of μ-η 2 :η 2 Peroxo Dinuclear Copper Complexes Modeling the Active Site of Oxyhemocyanin and Oxytyrosinase....Pages 251-263
Front Matter....Pages 249-249
Kinetics and Mechanisms of Cu I /O 2 Reactions....Pages 264-276
Functional Models for Hemocyanin and Copper Monooxygenases....Pages 277-291
Dioxygen Activation by Biomimetic Dinuclear Complexes....Pages 292-305
Oxidation Catalysis; A Dinuclear Approach....Pages 306-324
Dioxygen Activation and Transport by Dinuclear Copper(I) Macrocyclic Complexes....Pages 325-337
Imidazole-Ligated Copper Complexes: Synthesis, Structure, and Reactivity....Pages 338-347
Oxidation of Unactivated Hydrocarbons: Models for Tyrosinase and Dopamine β-Hydroxylase....Pages 348-362
Copper-Pteridine Chemistry. Structures, Properties, and Phenylalanine Hydroxylase Models....Pages 363-373
Design and Synthesis of Model Systems for Dioxygen Binding and Activation in Dinuclear Copper Proteins....Pages 374-381
Copper Dioxygenation Chemistry Relevant to Quercetin Dioxygenase....Pages 382-394
Front Matter....Pages 395-395
Two Crystal Forms of A. Cycloclastes Nitrite Reductase....Pages 397-405
Characterization of Mononuclear Copper-Nitrogen Oxide Complexes: Models of NO x Binding to Isolated Active Sites in Copper Proteins....Pages 406-418
The EPR-Detectable Copper of Nitrous Oxide Reductase as a Model for Cu A in Cytochrome c Oxidase: A Multifrequency Electron Paramagnetic Resonance Investigation....Pages 419-426
Mixed-Ligand, Non-Nitrosyl Cu(II) Complexes as Potential Pharmacological Agents via NO Release....Pages 427-436
Front Matter....Pages 437-437
Copper-Containing Enzymes: Structure and Mechanism....Pages 439-446
Active Site Ligand Interactions in Galactose Oxidase....Pages 447-458
Structure and Reactivity of Copper-Containing Amine Oxidases....Pages 459-470
Ascorbate Oxidase Structure and Chemistry....Pages 471-484
Cytochrome c Oxidase: A Brief Introduction and Some New Results from High Field Endor Studies of The Cu A and Cu B Sites....Pages 485-500
Back Matter....Pages 501-506