دسترسی نامحدود
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید
در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید
برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند
درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب
از ساعت 7 صبح تا 10 شب
ویرایش:
نویسندگان: Vladimir Uversky and Yuri Lyubchenko (Eds.)
سری:
ISBN (شابک) : 9780123944313
ناشر:
سال نشر: 2014
تعداد صفحات: 518
زبان: English
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود)
حجم فایل: 100 مگابایت
در صورت تبدیل فایل کتاب Bio-nanoimaging. Protein Misfolding and Aggregation به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.
توجه داشته باشید کتاب تصویربرداری زیستی. سوء مصرف پروتئین و تجمع نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.
نانوتصویربرداری زیستی: تا کردن و انباشتگی نادرست پروتئین مقدمهای منحصر به فرد برای تکنیکهای جدید و تثبیتشده نانوتصویربرداری برای تجسم و شناسایی گونههای پروتئینی غلط تا شده و انباشته شده فراهم میکند. این کتاب به سه بخش تقسیم شده است که شامل موارد زیر است: - فناوری نانو و فناوری نانوتصویربرداری، از جمله میکروسکوپ کرایوالکترونی میکروگلوبولین بتا(2)، مطالعه آمیلوئیدوژنز توسط FRET. و میکروسکوپ تونل زنی روبشی رسوبات پروتئینی - چندشکلی گونه های پروتئینی که به اشتباه چین خورده و تجمع یافته اند، از جمله پلی مورفیسم فیبریلار، پروتوفیبریل های آمیلوئید مانند و الیگومرهای انسولین - چندشکلی فرآیندهای تاخوردگی نادرست و تجمع، از جمله مسیرهای متعددی از رگولاسیون نادرست دامنه Z، a PD. و تشکیل میسل توسط پلی پپتید آمیلوئید جزایر انسانی. تا کردن و تجمع نادرست پروتئین یک مرز در حال رشد سریع در پزشکی مولکولی و شیمی پروتئین است. اختلالات مرتبط شامل آب مروارید، آرتریت، فیبروز کیستیک، دیابت قندی دیر شروع، و بسیاری از بیماری های تخریب کننده عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون است. فنآوری نانوتصویربرداری در درک آسیبشناسیهای تاخوردگی اشتباه پروتئین و طراحی دارویی بالقوه با هدف مهار یا معکوس کردن تجمع پروتئین بسیار مهم است. با استفاده از این فناوریها، محققان میتوانند فرآیند انباشتگی را زیر نظر بگیرند، دانههای پروتئینی را تجسم کرده و خواص آنها را تجزیه و تحلیل کنند.
Bio-Nanoimaging: Protein Misfolding & Aggregation provides a unique introduction to both novel and established nanoimaging techniques for visualization and characterization of misfolded and aggregated protein species. The book is divided into three sections covering: - Nanotechnology and nanoimaging technology, including cryoelectron microscopy of beta(2)-microglobulin, studying amyloidogensis by FRET; and scanning tunneling microscopy of protein deposits - Polymorphisms of protein misfolded and aggregated species, including fibrillar polymorphism, amyloid-like protofibrils, and insulin oligomers - Polymorphisms of misfolding and aggregation processes, including multiple pathways of lysozyme aggregation, misfolded intermediate of a PDZ domain, and micelle formation by human islet amyloid polypeptide Protein misfolding and aggregation is a fast-growing frontier in molecular medicine and protein chemistry. Related disorders include cataracts, arthritis, cystic fibrosis, late-onset diabetes mellitus, and numerous neurodegenerative diseases like Alzheimer's and Parkinson's. Nanoimaging technology has proved crucial in understanding protein-misfolding pathologies and in potential drug design aimed at the inhibition or reversal of protein aggregation. Using these technologies, researchers can monitor the aggregation process, visualize protein aggregates and analyze their properties.
Content:
Front Matter, Page iii
Copyright, Page iv
Contributors, Pages xv-xix, Marie-Isabel Aguilar, Maria Andreasen, Neil R. Anthony, Fernando Teran Arce, Florian Arnhold, Shruti Arya, Aida Attar, Silvia Barbosa, Manja A. Behrens, Innocent B. Bekard, Georges Belfort, Martin L. Bennink, Magdalena Bereza, Keith M. Berland, Gal Bitan, Mischa Bonn, Hugo M. Botelho, Joana Branco dos Santos, Leonid Breydo, Yi Cao, et al.
Chapter 1 - Molecular Mechanisms of Protein Misfolding, Pages 1-14, Leonid Breydo, Vladimir N. Uversky
Chapter 2 - Amyloid Fibril Length Quantification by Atomic Force Microscopy, Pages 17-25, Wei-Feng Xue
Chapter 3 - Imaging Nucleation, Growth and Heterogeneity in Self-Assembled Amyloid Phases, Pages 27-36, Neil R. Anthony, Keith M. Berland, Anil K. Mehta, David G. Lynn, W. Seth Childers
Chapter 4 - Molecular-Level Insights into Amyloid Polymorphism from Solid-State Nuclear Magnetic Resonance, Pages 37-46, Robert Tycko
Chapter 5 - Single-Molecule Imaging of Amyloid-β Protein (Aβ) of Alzheimer’s Disease: From Single-Molecule Structures to Aggregation Mechanisms and Membrane Interactions, Pages 47-56, Marie-Isabel Aguilar, Xu Hou, Dusan Losic, Adam I. Mechler, Lisandra L. Martin, David H. Small
Chapter 6 - Nanomechanics of Neurotoxic Proteins: Insights at the Start of the Neurodegeneration Cascade, Pages 57-68, Rubén Hervás, María del, Carmen Fernández-Ramírez, Laura Esther Abelleira, Douglas V. Laurents, Mariano Carrión-Vázquez
Chapter 7 - Reporters of Amyloid Structural Polymorphism, Pages 69-79, Harry LeVine III, K. Peter, R. Nilsson, Per Hammarström
Chapter 8 - Conformation-Dependent Antibodies as Tools for Characterization of Amyloid Protein Aggregates, Pages 81-94, Jessica W. Wu, Leonid Breydo
Chapter 9 - Analyzing Alzheimer’s Disease-Related Protein Deposition In Vivo By Multiphoton Laser Scanning Microscopy, Pages 97-104, Nikita Rudinskiy, Tara L. Spires-Jones
Chapter 10 - Probing Amyloid Aggregation and Morphology In Situ by Multiparameter Imaging and Super-Resolution Fluorescence Microscopy, Pages 105-120, Gabriele S. Kaminski Schierle, Markus Sauer, Clemens F. Kaminski
Chapter 11 - Imaging of Amyloid-β Aggregation Using a Novel Quantum dot Nanoprobe and its Advanced Applications, Pages 121-131, Kiyotaka Tokuraku, Tsuneya Ikezu
Chapter 12 - Studying the Molecular Determinants of Protein Oligomerization in Neurodegenerative Disorders by Bimolecular Fluorescence Complementation, Pages 133-145, Federico Herrera, Susana Gonçalves, Joana Branco dos Santos, Tiago Fleming Outeiro
Chapter 13 - Structure-Specific Intrinsic Fluorescence of Protein Amyloids Used to Study their Kinetics of Aggregation, Pages 147-155, Fiona T.S. Chan, Dorothea Pinotsi, S. Gabriele, Kaminski Schierle, Clemens F. Kaminski
Chapter 14 - Real-Time Monitoring of Inclusion Formation in Living Zebrafish, Pages 157-165, Sophie Rothhämel, Katrin Strecker, Christian Haass, Bettina Schmid
Chapter 15 - Scanning for Intensely Fluorescent Targets (SIFT) in the Study of Protein Aggregation at the Single-Particle Level, Pages 167-176, Georg Nübling, Armin Giese
Chapter 16 - The Molecular Basis For TGFBIp-Related Corneal Dystrophies, Pages 179-188, Marcel Stenvang, Maria Andreasen, Jan Johannes Enghild, Daniel E. Otzen
Chapter 17 - Aβ Fibril Polymorphism and Alzheimer’s Disease, Pages 189-196, Magdalena Bereza, Marcus Fändrich
Chapter 18 - Structural Heterogeneity and Bioimaging of S100 Amyloid Assemblies, Pages 197-212, Sofia B. Carvalho, Isabel Cardoso, Hugo M. Botelho, Kiran Yanamandra, Günter Fritz, Cláudio M. Gomes, Ludmilla A. Morozova-Roche
Chapter 19 - Polymorphism of Tau Fibrils, Pages 213-222, Yoshiaki Furukawa
Chapter 20 - Amyloid-Like Protofibrils with Different Physical Properties, Pages 223-231, Annalisa Relini
Chapter 21 - Insulin Oligomers: Detection, Characterization and Quantification Using Different Analytical Methods, Pages 233-245, Mirco Sorci, Georges Belfort
Chapter 22 - Imaging the Morphology and Structure of Apolipoprotein Amyloid Fibrils, Pages 247-254, Yee-Foong Mok, Chai Lean Teoh, Geoffrey J. Howlett, Michael D.W. Griffin
Chapter 23 - Polymorphism of Amyloid Fibrils and their Complexes with Catalase, Pages 255-262, Nathaniel G.N. Milton, J. Robin Harris
Chapter 24 - On Possible Function and Toxicity of Multiple Oligomeric/Conformational States of a Globular Protein – Human Stefin B, Pages 263-270, Eva Žerovnik
Chapter 25 - Fibrillar Structures of Yeast Prion Sup35 In Vivo, Pages 271-280, Hideki Taguchi, Shigeko Kawai-Noma
Chapter 26 - Glycosaminoglycans and Fibrillar Polymorphism, Pages 281-290, Kirsten G. Malmos, Daniel E. Otzen
Chapter 27 - Dopamine-Induced α-Synuclein Oligomers, Pages 291-300, Agata Rekas, Roberto Cappai, Cyril Curtain, Chi Le Lan Pham
Chapter 28 - The Formation of Amyloid-Like Superstructures: On the Growth of Amyloid Spherulites, Pages 301-308, Vito Foderà, Athene M. Donald
Chapter 29 - Characterizing Nanoscale Morphologic and Mechanical Properties of α-Synuclein Amyloid Fibrils with Atomic Force Microscopy, Pages 309-322, Kim K.M. Sweers, Martin Stöckl, Martin L. Bennink, Vinod Subramaniam
Chapter 30 - Polymorphism in Casein Protein Aggregation and Amyloid Fibril Formation, Pages 323-331, David C. Thorn, Heath Ecroyd, John A. Carver
Chapter 31 - Structural Basis for the Polymorphism of β-Lactoglobulin Amyloid-Like Fibrils, Pages 333-343, Corianne C. van den Akker, Michael Schleeger, Mischa Bonn, Gijsje H. Koenderink
Chapter 32 - Fibrillation and Polymorphism of Human Serum Albumin, Pages 345-362, Silvia Barbosa, Pablo Taboada, Víctor Mosquera
Chapter 33 - Formation of α-Helix-Based Twisted Ribbon-Like Fibrils from Ionic-Complementary Peptides, Pages 363-371, Meng Qin, Dawei Zou, Yi Cao, Wei Wang
Chapter 34 - Polymorphism, Metastable Species and Interconversion: The Many States of Glucagon Fibrils, Pages 373-386, Shirin D. Ghodke, Grethe V. Jensen, Anna S.P. Svane, Katrin Weise, Anne Søndergaard, Manja A. Behrens, Jan Skov Pedersen, Niels Chr Nielsen, Jesper Søndergaard Pedersen, Roland Winter, Daniel E. Otzen
Chapter 35 - Multiple Pathways of Lysozyme Aggregation, Pages 389-396, Martin Muschol, Shannon E. Hill, Mentor Mulaj
Chapter 36 - Structure–Function Studies of Amyloid Pores in Alzheimer’s Disease as a Case Example of Neurodegenerative Diseases, Pages 397-408, Fernando Teran Arce, Hyunbum Jang, Laura Connelly, Srinivasan Ramachandran, Bruce L. Kagan, Ruth Nussinov, Ratnesh Lal
Chapter 37 - Nanoscale Optical Imaging of Protein Amyloids, Pages 409-428, Samrat Mukhopadhyay, Vijit Dalal, Shruti Arya
Chapter 38 - Assembly of Amyloid β-Protein Variants Containing Familial Alzheimer’s Disease-Linked Amino Acid Substitutions, Pages 429-442, Aida Attar, Derya Meral, Brigita Urbanc, Gal Bitan
Chapter 39 - Role of Aberrant α-Synuclein–Membrane Interactions in Parkinson’s Disease, Pages 443-452, Amy M. Griggs, Daniel Ysselstein, Jean-Christophe Rochet
Chapter 40 - ELOA – Equine Lysozyme Complexes with Oleic Acid: Structure and Cytotoxicity Studied by Bio-Imaging Techniques, Pages 453-462, Vladana Vukojević, Alexei Klechikov, Ludmilla A. Morozova-Roche
Chapter 41 - Structure of a Misfolded Intermediate of a PDZ Domain, Pages 463-474, Alfonso De Simone, Stefano Gianni, Michele Vendruscolo
Chapter 42 - Intranuclear Amyloid – Local and Quantitative Analysis of Protein Fibrillation in the Cell Nucleus, Pages 475-484, Florian Arnhold, Anna von Mikecz
Chapter 43 - Conversion of α-Helical Proteins into an Alternative β-Amyloid Fibril Conformation, Pages 485-501, Jason C. Collins, Lesley H. Greene
Chapter 44 - The Effect of Shear Flow on Amyloid Fibril Formation and Morphology, Pages 503-513, Innocent B. Bekard, Dave E. Dunstan
Subject Index, Pages 515-521
Name Index, Pages 523-526