Assessing the Functional Structure of Molecular Transporters by EPR Spectroscopy

ماتیاس جونک در پایان نامه خود رویکردی نوآورانه برای ارزیابی ساختار محلی و دینامیک ماکرومولکول های آمفیفیل بیولوژیکی و مصنوعی که قادر به انتقال مولکول های کوچک هستند، اتخاذ می کند. او با جایگزینی رادیکال‌های پایدار، از پیشرفته‌ترین طیف‌سنجی تشدید پارامغناطیس الکترونی (EPR) برای توصیف تابع انتقال بسیار مرتبط از دیدگاه مولکول‌های مهمان استفاده می‌کند. بنابراین، او نشان می دهد که ساختار عملکردی آلبومین سرم انسانی در محلول به طور قابل توجهی با ساختار کریستالی آن متفاوت است - نتیجه سازگاری پروتئین برای میزبانی از ترکیبات درون زا و مولکول های دارویی مختلف. علاوه بر این، او نشان می‌دهد که فروپاشی حرارتی هیدروژل‌های مقاوم به حرارت و پلیمرهای دندرونیزه منجر به ناهمگونی‌های ایستا و دینامیکی در مقیاس نانو می‌شود. این ناهمگونی‌ها پیامدهایی را برای ویژگی‌های میزبانی مواد به همراه دارند و عملکردهای کاتالیزوری پیچیده پیش‌بینی نشده را ممکن می‌سازند.

In his thesis, Matthias Junk takes an innovative approach to assess the local structure and dynamics of biological and synthetic amphiphilic macromolecules capable of transporting small molecules. Replacing the latter with stable radicals, he uses state-of-the-art electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy to describe the highly relevant transport function from the viewpoint of the guest molecules. Such, he demonstrates that the functional structure of human serum albumin in solution significantly differs from its crystal structure – a consequence of the protein’s adaptability to host various endogenous compounds and drug molecules. Further, he shows that the thermal collapse of thermoresponsive hydrogels and dendronized polymers leads to static and dynamic heterogeneities on the nanoscale. These heterogeneities bear consequences for the material’s hosting properties and enable unforeseen complex catalytic functionalities.