ورود به حساب

نام کاربری گذرواژه

گذرواژه را فراموش کردید؟ کلیک کنید

حساب کاربری ندارید؟ ساخت حساب

ساخت حساب کاربری

نام نام کاربری ایمیل شماره موبایل گذرواژه

برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید


09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Amyloid, Prions, and Other Protein Aggregates

دانلود کتاب آمیلوئید ، Prions و سایر مواد پروتئینی

Amyloid, Prions, and Other Protein Aggregates

مشخصات کتاب

Amyloid, Prions, and Other Protein Aggregates

ویرایش:  
نویسندگان: , ,   
سری: Methods in enzymology 309 
ISBN (شابک) : 9780080496672, 0080496679 
ناشر: Elsevier 
سال نشر: 1999 
تعداد صفحات: 861 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 17 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 30,000



ثبت امتیاز به این کتاب

میانگین امتیاز به این کتاب :
       تعداد امتیاز دهندگان : 6


در صورت تبدیل فایل کتاب Amyloid, Prions, and Other Protein Aggregates به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب آمیلوئید ، Prions و سایر مواد پروتئینی نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.


توضیحاتی در مورد کتاب آمیلوئید ، Prions و سایر مواد پروتئینی

این جلد شامل هسته ای از متدولوژی ها برای حمله به مشکلات تجربی منحصر به فرد ارائه شده توسط ترکیب اشتباه پروتئین است. تاکید بر کاربردهای زیست‌شناسی انسانی است، حوزه‌ای که بیشترین علاقه در آن وجود دارد، که بیشتر کارها قبلاً در آن انجام شده است، و در آن بهترین شواهد برای پیچیدگی ساختاری دانه‌های پروتئینی وجود دارد. استاندارد آزمایشگاهی مورد تحسین منتقدان برای بیش از چهل سال، Methods in Enzymology یکی از معتبرترین انتشارات در زمینه بیوشیمی است. از سال 1955، هر جلد مشتاقانه منتظر بوده است. ادامه مطلب... جلو جلد; آمیلوئید، پریون ها، و دیگر دانه های پروتئینی. صفحه حق چاپ فهرست مطالب؛ مشارکت کنندگان جلد 309; پیشگفتار؛ جلدها در سری; بخش I: خصوصیات رسوب پروتئین در داخل بدن. الف. شناسایی و جداسازی مصالح. فصل 1. روشهای رنگ آمیزی برای شناسایی آمیلوئید در بافت. فصل 2. جداسازی و خصوصیات فیبرهای آمیلوئید از بافت. فصل 3. جداسازی اجسام درگیر از باکتری ها. فصل 4. جداسازی رسوبات آمیلوئید از مغز. ب. جداسازی و خصوصیات اجزای رسوب پروتئین فصل 5. روشهای میکرواستخراج و خالص سازی قابل استفاده برای خصوصیات شیمیایی پروتئین های آمیلوئید در مقادیر اندکی بافت. فصل 7. اصلاحات شیمیایی پپتیدهای آمیلوئید-B ته نشین شده. C. خصوصیات مصالح در Situ و in vitro. فصل 8. آنتی بادی های مونوکلونال خاص برای ایزوفرم بومی و مرتبط با بیماری پروتئین پریون. فصل 9. سنجش پروتئین پریون مقاوم به پروتئاز و تشکیل آن فصل 10. روش‌های درجا برای تشخیص و محلی‌سازی نشانگرهای استرس اکسیداتیو: کاربرد در اختلالات عصبی فصل 12. تجزیه و تحلیل پیوندهای ایزوپپتیدی کاتالیز شده با ترانس گلوتامیناز در رشته های مارپیچی جفت شده و درهم تنیده های نوروفیبریلاری از بیماری آلزایمر. بخش دوم: خصوصیات رسوب پروتئین در شرایط آزمایشگاهی. الف. مدیریت فرآیند تجمیع. فصل 13. عوامل روش‌شناختی و شیمیایی مؤثر بر آمیلوئیدزایی پپتید آمیلوئید B فصل 14. فیبریلوژنز زنجیره سبک ایمونوگلوبولین آزمایشگاهی فصل 15. مهار واکنش‌های جانبی تجمع در طول تاخوردگی پروتئین در شرایط آزمایشگاهی. فصل 16. مهار تجمع پروتئین درمانی ناشی از استرس. ب. تئوری تجمع. فصل 17. تجزیه و تحلیل سینتیک تجمع پروتئین. ج. نظارت بر رشد مصالح با اتصال رنگ. فصل 18. کمی سازی ساختارهای فیبریل آمیلوئیدی B-Sheet با تیوفلاوین T. فصل 19. کمی کردن آمیلوئید با روش طیفی قرمز کنگو. فصل 20. تجزیه و تحلیل جنبشی تشکیل فیبریل آمیلوئید D. اندازه‌گیری و مشخصه‌های واسطه‌های مونتاژ فصل 21. کروماتوگرافی فیلتراسیون ژل با سرعت بالا در منطقه کوچک برای تشخیص تجمع پروتئین مرتبط با آسیب‌شناسی زنجیره سبک. فصل 22. تشخیص واسطه های تجمع اولیه با الکتروفورز ژل بومی و نیتیو وسترن بلات. E. نظارت بر رشد کل با اندازه گیری تجمع فاز جامد. فصل 23. رسوب آمیلوئید-B محلول بر روی قالب های آمیلوئید: شناسایی بازدارنده های گسترش فیبریل آمیلوئید


توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

This volume includes a core of methodologies to attack the unique experimental problems presented by protein misassembly. Emphasis is on human biology applications, the area in which there is the most interest, in which most of the work has already been done, and in which there is the best evidence for the structural sophisitication of the protein aggregates.The critically acclaimed laboratory standard for more than forty years, Methods in Enzymology is one of the most highly respected publications in the field of biochemistry. Since 1955, each volume has been eagerly awaited, frequ.  Read more... Front Cover; Amyloid, Prions, and Other Protein Aggregates; Copyright Page; Table of Contents; Contributors to Volume 309; Preface; Volumes in Series; Section I: Characterization of in Vivo Protein Deposition; A. Identification and Isolation of Aggregates; Chapter 1. Staining Methods for Identification of Amyloid in Tissue; Chapter 2. Isolation and Characterization of Amyloid Fibrils from Tissue; Chapter 3. Isolating Inclusion Bodies from Bacteria; Chapter 4. Isolation of Amyloid Deposits from Brain; B. Isolation and Characterization of Protein Deposit Components Chapter 5. Microextraction and Purification Techniques Applicable to Chemical Characterization of Amyloid Proteins in Minute Amounts of TissueChapter 6. Purification of Paired Helical Filament Tau and Normal Tau from Human Brain Tissue; Chapter 7. Chemical Modifications of Deposited Amyloid-B Peptides; C. Characterization of Aggregates in Situ and in Vitro; Chapter 8. Monoclonal Antibodies Specific for the Native, Disease-Associated Isoform of Prion Protein; Chapter 9. Assays of Protease-Resistant Prion Protein and Its Formation Chapter 10. In Situ Methods for Detection and Localization of Markers of Oxidative Stress: Application in Neurodegenerative DisordersChapter 11. Advanced Glycation End Products: Detection and Reversal; Chapter 12. Analysis of Transglutaminase-Catalyzed Isopeptide Bonds in Paired Helical Filaments and Neurofibrillary Tangles from Alzheimer's Disease; Section II: Characterization of in Vitro Protein Deposition; A. Managing the Aggregation Process; Chapter 13. Methodological and Chemical Factors Affecting Amyloid-B Peptide Amyloidogenicity Chapter 14. In Vitro Immunoglobulin Light Chain Fibrillo- genesisChapter 15. Inhibition of Aggregation Side Reactions during in Vitro Protein Folding; Chapter 16. Inhibition of Stress-Induced Aggregation of Protein Therapeutics; B. Aggregation Theory; Chapter 17. Analysis of Protein Aggregation Kinetics; C. Monitoring Aggregate Growth by Dye Binding; Chapter 18. Quantification of B-Sheet Amyloid Fibril Structures with Thioflavin T; Chapter 19. Quantifying Amyloid by Congo Red Spectral Assay; Chapter 20. Kinetic Analysis of Amyloid Fibril Formation D. Measurement and Characterization of Assembly IntermediatesChapter 21. Small-Zone, High-Speed Gel Filtration Chromatog- raphy to Detect Protein Aggregation Associated with Light Chain Pathologies; Chapter 22. Detection of Early Aggregation Intermediates by Native Gel Electrophoresis and Native Western Blotting; E. Monitoring Aggregate Growth by Measuring Solid-Phase Accumulation; Chapter 23. Deposition of Soluble Amyloid-B onto Amyloid Templates: Identification of Amyloid Fibril Extension Inhibitors





نظرات کاربران