Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen: Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26

دیوید اشمیت بررسی می کند که آیا مکانیسم سوئیچینگ مولکولی که اخیراً در کانکسین 26 به عنوان Glu47 روتامریک ثابت شده به Lys188 شناسایی شده است، می تواند از طریق آزمایش های تبادل اسید آمینه به کانال پتاسیم KcsA ترجمه شود یا خیر. بررسی تأثیرات ساختاری و عملکردی جهش‌های نقطه‌ای با استفاده از روش‌های مختلفی از جمله تجزیه و تحلیل رفتار ذوب با استفاده از ژل SDS و روش‌های طیف‌سنجی مانند میکروسکوپ رامان کانفوکال یا فناوری ریزآرایه انجام شد. ویژگی‌های انتقال KcsA و کانکسین 26 را می‌توان با استفاده از روش انتقال لیپوزوم بسته به مقدار pH و حضور مهارکننده‌ها بررسی کرد.

David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.